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Structure paper

タイトルRefined Mechanism of Mycoplasma mobile Gliding Based on Structure, ATPase Activity, and Sialic Acid Binding of Machinery.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 10, Issue 6, Year 2019
掲載日2019年12月24日
著者Miyuki S Nishikawa / Daisuke Nakane / Takuma Toyonaga / Akihiro Kawamoto / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Makoto Miyata /
PubMed 要旨, a fish pathogen, glides on solid surfaces by repeated catch, pull, and release of sialylated oligosaccharides by a unique mechanism based on ATP energy. The gliding machinery is composed of huge ..., a fish pathogen, glides on solid surfaces by repeated catch, pull, and release of sialylated oligosaccharides by a unique mechanism based on ATP energy. The gliding machinery is composed of huge surface proteins and an internal "jellyfish"-like structure. Here, we elucidated the detailed three-dimensional structures of the machinery by electron cryotomography. The internal "tentacle"-like structure hydrolyzed ATP, which was consistent with the fact that the paralogs of the α- and β-subunits of F-ATPase are at the tentacle structure. The electron microscopy suggested conformational changes of the tentacle structure depending on the presence of ATP analogs. The gliding machinery was isolated and showed that the binding activity to sialylated oligosaccharide was higher in the presence of ADP than in the presence of ATP. Based on these results, we proposed a model to explain the mechanism of gliding. The genus is made up of the smallest parasitic and sometimes commensal bacteria; , which causes human "walking pneumonia," is representative. More than ten species glide on host tissues by novel mechanisms, always in the direction of the distal side of the machinery. , the fastest species in the genus, catches, pulls, and releases sialylated oligosaccharides (SOs), the carbohydrate molecules also targeted by influenza viruses, by means of a specific receptor and using ATP hydrolysis for energy. Here, the architecture of the gliding machinery was visualized three dimensionally by electron cryotomography (ECT), and changes in the structure and binding activity coupled to ATP hydrolysis were discovered. Based on the results, a refined mechanism was proposed for this unique motility.
リンクmBio / PubMed:31874918 / PubMed Central
手法EM (トモグラフィー)
構造データ

EMDB-0893:
Detailed structures of the gliding machinery observed by ECT
手法: EM (トモグラフィー)

由来
  • Mycoplasma mobile (バクテリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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