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タイトルNear-atomic cryo-electron microscopy structures of varicella-zoster virus capsids.
ジャーナル・号・ページNat Microbiol, Vol. 5, Issue 12, Page 1542-1552, Year 2020
掲載日2020年9月7日
著者Wei Wang / Qingbing Zheng / Dequan Pan / Hai Yu / Wenkun Fu / Jian Liu / Maozhou He / Rui Zhu / Yuze Cai / Yang Huang / Zhenghui Zha / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Yuqiong Que / Ting Wu / Jun Zhang / Shaowei Li / Hua Zhu / Z Hong Zhou / Tong Cheng / Ningshao Xia /
PubMed 要旨Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo- ...Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo-electron microscopy structures of purified VZV A-capsid and C-capsid, as well as of the DNA-containing capsid inside the virion. Atomic models derived from these structures show that, despite enclosing a genome that is substantially smaller than those of other human herpesviruses, VZV has a similarly sized capsid, consisting of 955 major capsid protein (MCP), 900 small capsid protein (SCP), 640 triplex dimer (Tri2) and 320 triplex monomer (Tri1) subunits. The VZV capsid has high thermal stability, although with relatively fewer intra- and inter-capsid protein interactions and less stably associated tegument proteins compared with other human herpesviruses. Analysis with antibodies targeting the N and C termini of the VZV SCP indicates that the hexon-capping SCP-the largest among human herpesviruses-uses its N-terminal half to bridge hexon MCP subunits and possesses a C-terminal flexible half emanating from the inner rim of the upper hexon channel into the tegument layer. Correlation of these structural features and functional observations provide insights into VZV assembly and pathogenesis and should help efforts to engineer gene delivery and anticancer vectors based on the currently available VZV vaccine.
リンクNat Microbiol / PubMed:32895526 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 6.3 Å
構造データ

EMDB-0880, PDB-6lgl:
The atomic structure of varicella-zoster virus A-capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-0881, PDB-6lgn:
The atomic structure of varicella zoster virus C-capsid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.3 Å

EMDB-30248:
CryoEM structure of VZV A-capsid, 3-fold sub-particle reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-30250:
CryoEM structure of VZV C-capsid, 3-fold sub-particle reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-30251:
CryoEM structure of VZV capsid derived from virion
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.3 Å

由来
  • human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
キーワードVIRUS / Herpesvirus / varicella-zoster virus / capsid / Varicella zoster virus / C-capsid

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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