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タイトルDid evolution create a flexible ligand-binding cavity in the urokinase receptor through deletion of a plesiotypic disulfide bond?
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 294, Issue 18, Page 7403-7418, Year 2019
掲載日2019年5月3日
著者Julie M Leth / Haydyn D T Mertens / Katrine Zinck Leth-Espensen / Thomas J D Jørgensen / Michael Ploug /
PubMed 要旨The urokinase receptor (uPAR) is a founding member of a small protein family with multiple Ly6/uPAR (LU) domains. The motif defining these LU domains contains five plesiotypic disulfide bonds ...The urokinase receptor (uPAR) is a founding member of a small protein family with multiple Ly6/uPAR (LU) domains. The motif defining these LU domains contains five plesiotypic disulfide bonds stabilizing its prototypical three-fingered fold having three protruding loops. Notwithstanding the detailed knowledge on structure-function relationships in uPAR, one puzzling enigma remains unexplored. Why does the first LU domain in uPAR (DI) lack one of its consensus disulfide bonds, when the absence of this particular disulfide bond impairs the correct folding of other single LU domain-containing proteins? Here, using a variety of contemporary biophysical methods, we found that reintroducing the two missing half-cystines in uPAR DI caused the spontaneous formation of the corresponding consensus 7-8 LU domain disulfide bond. Importantly, constraints due to this cross-link impaired (i) the binding of uPAR to its primary ligand urokinase and (ii) the flexible interdomain assembly of the three LU domains in uPAR. We conclude that the evolutionary deletion of this particular disulfide bond in uPAR DI may have enabled the assembly of a high-affinity urokinase-binding cavity involving all three LU domains in uPAR. Of note, an analogous neofunctionalization occurred in snake venom α-neurotoxins upon loss of another pair of the plesiotypic LU domain half-cystines. In summary, elimination of the 7-8 consensus disulfide bond in the first LU domain of uPAR have significant functional and structural consequences.
リンクJ Biol Chem / PubMed:30894413 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDF82:
Urokinase plasminogen activator surface receptor, uPAR H47C-N259C, complex with urokinase-type plasminogen activator (Amino Terminal Fragment, ATF).
手法: SAXS/SANS

SASDF92:
Urokinase plasminogen activator surface receptor, uPAR, T51C-V70C
手法: SAXS/SANS

SASDFA2:
Urokinase plasminogen activator surface receptor, uPAR T51C-V70C, complex with urokinase-type plasminogen activator (Amino Terminal Fragment, ATF).
手法: SAXS/SANS

SASDFB2:
Urokinase plasminogen activator surface receptor, uPAR, K50C-V70C
手法: SAXS/SANS

SASDFC2:
Urokinase plasminogen activator surface receptor, uPAR K50C-V70C, complex with urokinase-type plasminogen activator (Amino Terminal Fragment, ATF).
手法: SAXS/SANS

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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