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Structure paper

タイトルFrameshift PQBP-1 mutants K192S and R153S implicated in X-linked intellectual disability form stable dimers.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol, Vol. 206, Issue 3, Page 305-313, Year 2019
掲載日2019年6月1日
著者Shah Kamranur Rahman / Hitoshi Okazawa / Yu Wai Chen /
PubMed 要旨Polyglutamine tract-binding protein-1 (PQBP-1) is a nuclear intrinsically disordered protein playing important roles in transcriptional regulation and RNA splicing during embryonic and postembryonic ...Polyglutamine tract-binding protein-1 (PQBP-1) is a nuclear intrinsically disordered protein playing important roles in transcriptional regulation and RNA splicing during embryonic and postembryonic development. In human, its mutations lead to severe cognitive impairment known as the Renpenning syndrome, a form of X-linked intellectual disability (XLID). Here, we report a combined biophysical study of two PQBP-1 frameshift mutants, K192S and R153S. Both mutants are dimeric in solution, in contrast to the monomeric wild-type protein. These mutants contain more folded contents and have increased thermal stabilities. Using small-angle X-ray scattering data, we generated three-dimensional envelopes which revealed their overall flat shapes. We also described each mutant using an ensemble model based on a native-like initial pool with a dimeric structural core. PQBP-1 is known to repress transcription by way of interacting with the C-terminal domain of RNA polymerase II, which consists of 52 repeats of a consensus heptapeptide sequence YSPTSPS. We studied the binding of PQBP-1 variants to the labelled peptide which is phosphorylated at positions 2 and 5 (YpSPTpSPS) and found that this interaction is significantly weakened in the two mutants.
リンクJ Struct Biol / PubMed:30951824
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDET6:
Polyglutamine-binding protein 1 p.Lys192Serfs*7 (PQBP-1 XLID mutant K192Sfs*7)
手法: SAXS/SANS

SASDEU6:
Polyglutamine-binding protein 1 p.Arg153Serfs*41 (PQBP-1 XLID mutant R153Sfs*41)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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