[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルC2 domain orientation of human immunoglobulin G in solution: Structural comparison of glycosylated and aglycosylated Fc regions using small-angle X-ray scattering.
ジャーナル・号・ページMAbs, Vol. 11, Issue 3, Page 453-462, Year 2019
掲載日2018年12月12日
著者Seiki Yageta / Hiroshi Imamura / Risa Shibuya / Shinya Honda /
PubMed 要旨The N-linked glycan in immunoglobulin G is critical for the stability and function of the crystallizable fragment (Fc) region. Alteration of these protein properties upon the removal of the N-linked ...The N-linked glycan in immunoglobulin G is critical for the stability and function of the crystallizable fragment (Fc) region. Alteration of these protein properties upon the removal of the N-linked glycan has often been explained by the alteration of the C2 domain orientation in the Fc region. To confirm this hypothesis, we examined the small-angle X-ray scattering (SAXS) profile of the glycosylated Fc region (gFc) and aglycosylated Fc region (aFc) in solution. Conformational characteristics of the C2 domain orientation were validated by comparison with SAXS profiles theoretically calculated from multiple crystal structures of the Fc region with different C2 domain orientations. The reduced chi-square values from the fitting analyses of gFc and aFc associated with the degree of openness or closure of each crystal structure, as determined from the first principal component that partially governed the variation of the C2 domain orientation extracted by a singular value decomposition analysis. For both gFc and aFc, the best-fitted SAXS profiles corresponded to ones calculated based on the crystal structure of gFc that formed a "semi-closed" C2 domain orientation. Collectively, the data indicated that the removal of the N-linked glycan only negligibly affected the C2 domain orientation in solution. These findings will guide the development of methodology for the production of highly refined functional Fc variants.
リンクMAbs / PubMed:30513259 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDDG2:
Glycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region (Glycosylated human immunoglobulin G Fc region, gFc)
手法: SAXS/SANS

SASDDH2:
Aglycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region (Aglycosylated human immunoglobulin G Fc region, aFc)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る