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タイトルKSHV but not MHV-68 LANA induces a strong bend upon binding to terminal repeat viral DNA.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 43, Issue 20, Page 10039-10054, Year 2015
掲載日2015年11月16日
著者Rajesh Ponnusamy / Maxim V Petoukhov / Bruno Correia / Tania F Custodio / Franceline Juillard / Min Tan / Marta Pires de Miranda / Maria A Carrondo / J Pedro Simas / Kenneth M Kaye / Dmitri I Svergun / Colin E McVey /
PubMed 要旨Latency-associated nuclear antigen (LANA) is central to episomal tethering, replication and transcriptional regulation of γ2-herpesviruses. LANA binds cooperatively to the terminal repeat (TR) ...Latency-associated nuclear antigen (LANA) is central to episomal tethering, replication and transcriptional regulation of γ2-herpesviruses. LANA binds cooperatively to the terminal repeat (TR) region of the viral episome via adjacent LANA binding sites (LBS), but the molecular mechanism by which LANA assembles on the TR remains elusive. We show that KSHV LANA and MHV-68 LANA proteins bind LBS DNA using strikingly different modes. Solution structure of LANA complexes revealed that while kLANA tetramer is intrinsically bent both in the free and bound state to LBS1-2 DNA, mLANA oligomers instead adopt a rigid linear conformation. In addition, we report a novel non-ring kLANA structure that displays more flexibility at its assembly interface than previously demonstrated. We identified a hydrophobic pivot point located at the dimer-dimer assembly interface, which gives rotational freedom for kLANA to adopt variable conformations to accommodate both LBS1-2 and LBS2-1-3 DNA. Alterations in the arrangement of LBS within TR or at the tetramer assembly interface have a drastic effect on the ability of kLANA binding. We also show kLANA and mLANA DNA binding functions can be reciprocated. Although KSHV and MHV-68 are closely related, the findings provide new insights into how the structure, oligomerization, and DNA binding of LANA have evolved differently to assemble on the TR DNA.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:26424851 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度3.8 Å
構造データ

SASDAM8:
MHV-68 LANA (Latency-associated nuclear antigen, mLANA)
手法: SAXS/SANS

SASDAN8:
mLBS1-2 DNA (MHV-68 TR DNA, mLBS1-2)
手法: SAXS/SANS

SASDAP8:
kLBS1-2 DNA
手法: SAXS/SANS

SASDAQ8:
kLANA mutant dimer-tetramer mixture (ORF73 tetramer, kLANA mutant K1109E + ORF73 dimer, kLANA mutant K1109E)
手法: SAXS/SANS

SASDAR8:
mLANA 124-316 mLBS1-2 8:1 complex (MHV-68 TR DNA, mLBS1-2 + Latency-associated nuclear antigen, mLANA)
手法: SAXS/SANS

PDB-5a76:
KSHV LANA (ORF73) C-terminal domain, open non-ring conformation: orthorhombic crystal form
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.8 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • Murid herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
  • Unidentified herpesvirus (ウイルス)
  • human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA (デオキシリボ核酸) / VIRAL (ウイルス性) / PROTEIN FOLDING (フォールディング) / PROTEIN STRUCTURE (タンパク質構造) / TERTIARY (第三紀) / RHADINOVIRUS / VIRAL PROTEINS (ウイルスタンパク質) / VIRUS LATENCY (ウイルス潜伏)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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