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タイトルStructure of human telomerase holoenzyme with bound telomeric DNA.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 593, Issue 7859, Page 449-453, Year 2021
掲載日2021年4月21日
著者George E Ghanim / Adam J Fountain / Anne-Marie M van Roon / Ramya Rangan / Rhiju Das / Kathleen Collins / Thi Hoang Duong Nguyen /
PubMed 要旨Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis ...Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis and in cancers, and mutations that compromise the function of telomerase result in disease. A previous structure of human telomerase at a resolution of 8 Å revealed a vertebrate-specific composition and architecture, comprising a catalytic core that is flexibly tethered to an H and ACA (hereafter, H/ACA) box ribonucleoprotein (RNP) lobe by telomerase RNA. High-resolution structural information is necessary to develop treatments that can effectively modulate telomerase activity as a therapeutic approach against cancers and disease. Here we used cryo-electron microscopy to determine the structure of human telomerase holoenzyme bound to telomeric DNA at sub-4 Å resolution, which reveals crucial DNA- and RNA-binding interfaces in the active site of telomerase as well as the locations of mutations that alter telomerase activity. We identified a histone H2A-H2B dimer within the holoenzyme that was bound to an essential telomerase RNA motif, which suggests a role for histones in the folding and function of telomerase RNA. Furthermore, this structure of a eukaryotic H/ACA RNP reveals the molecular recognition of conserved RNA and protein motifs, as well as interactions that are crucial for understanding the molecular pathology of many mutations that cause disease. Our findings provide the structural details of the assembly and active site of human telomerase, which paves the way for the development of therapeutic agents that target this enzyme.
リンクNature / PubMed:33883742 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 6.6 Å
構造データ

12174

7bg9

EMDB-12174, PDB-7bg9:
The catalytic core lobe of human telomerase in complex with a telomeric DNA substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-12175:
Low resolution reconstruction of whole human telomerase class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-12176:
Low resolution reconstruction of whole human telomerase class 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.6 Å

12177

7bgb

EMDB-12177, PDB-7bgb:
The H/ACA RNP lobe of human telomerase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / Reverse transcriptase (逆転写酵素) / ribonucleoprotein (核タンパク質) / complex / DNA (デオキシリボ核酸) / H/ACA RNP / RNA (リボ核酸)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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