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タイトルStructural analysis and insertion study reveal the ideal sites for surface displaying foreign peptides on a betanodavirus-like particle.
ジャーナル・号・ページVet Res, Vol. 47, Page 16, Year 2016
掲載日2016年1月11日
著者Junfeng Xie / Kunpeng Li / Yuanzhu Gao / Runqing Huang / Yuxiong Lai / Yan Shi / Shaowei Yang / Guohua Zhu / Qinfen Zhang / Jianguo He /
PubMed 要旨Betanodavirus infection causes fatal disease of viral nervous necrosis in many cultured marine and freshwater fish worldwide and the virus-like particles (VLP) are effective vaccines against ...Betanodavirus infection causes fatal disease of viral nervous necrosis in many cultured marine and freshwater fish worldwide and the virus-like particles (VLP) are effective vaccines against betanodavirus. But vaccine and viral vector designs of betanodavirus VLP based on their structures remain lacking. Here, the three-dimensional structure of orange-spotted grouper nervous necrosis virus (OGNNV) VLP (RBS) at 3.9 Å reveals the organization of capsid proteins (CP). Based on the structural results, seven putative important sites were selected to genetically insert a 6× histidine (His)-tag for VLP formation screen, resulting in four His-tagged VLP (HV) at positions N-terminus, Ala220, Pro292 and C-terminus. The His-tags of N-terminal HV (NHV) were concealed inside virions while those of 220HV and C-terminal HV (CHV) were displayed at the outer surface. NHV, 220HV and CHV maintained the same cell entry ability as RBS in the Asian sea bass (SB) cell line, indicating that their similar surface structures can be recognized by the cellular entry receptor(s). For application of vaccine design, chromatography-purified CHV could provoke NNV-specific antibody responses as strong as those of RBS in a sea bass immunization assay. Furthermore, in carrying capacity assays, N-terminus and Ala220 can only carry short peptides and C-terminus can even accommodate large protein such as GFP to generate fluorescent VLP (CGV). For application of a viral vector, CGV could be real-time visualized to enter SB cells in invasion study. All the results confirmed that the C-terminus of CP is a suitable site to accommodate foreign peptides for vaccine design and viral vector development.
リンクVet Res / PubMed:26754256 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.9 Å
構造データ

6453

3jbm

EMDB-6453: Electron cryo-microscopy of a betanodavirus virus-like particle
PDB-3jbm: Electron cryo-microscopy of a virus-like particle of orange-spotted grouper nervous necrosis virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

由来
  • orange-spotted grouper nervous necrosis virus (ウイルス)
キーワードVIRUS (ウイルス) / virus-like particle (ウイルス様粒子) / orange-spotted grouper nervous necrosis virus / betanodavirus

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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