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タイトルElectron microscopy analysis of a disaccharide analog complex reveals receptor interactions of adeno-associated virus.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol, Vol. 184, Issue 2, Page 129-135, Year 2013
掲載日2013年9月11日
著者Qing Xie / Michael Spilman / Nancy L Meyer / Thomas F Lerch / Scott M Stagg / Michael S Chapman /
PubMed 要旨Mechanistic studies of macromolecular complexes often feature X-ray structures of complexes with bound ligands. The attachment of adeno-associated virus (AAV) to cell surface glycosaminoglycans (GAGs) ...Mechanistic studies of macromolecular complexes often feature X-ray structures of complexes with bound ligands. The attachment of adeno-associated virus (AAV) to cell surface glycosaminoglycans (GAGs) is an example that has not proven amenable to crystallography, because the binding of GAG analogs disrupts lattice contacts. The interactions of AAV with GAGs are of interest in mediating the cell specificity of AAV-based gene therapy vectors. Previous electron microscopy led to differing conclusions on the exact binding site and the existence of large ligand-induced conformational changes in the virus. Conformational changes are expected during cell entry, but it has remained unclear whether the electron microscopy provided evidence of their induction by GAG-binding. Taking advantage of automated data collection, careful processing and new methods of structure refinement, the structure of AAV-DJ complexed with sucrose octasulfate is determined by electron microscopy difference map analysis to 4.8Å resolution. At this higher resolution, individual sulfate groups are discernible, providing a stereochemical validation of map interpretation, and highlighting interactions with two surface arginines that have been implicated in genetic studies. Conformational changes induced by the SOS are modest and limited to the loop most directly interacting with the ligand. While the resolution attainable will depend on sample order and other factors, there are an increasing number of macromolecular complexes that can be studied by cryo-electron microscopy at resolutions beyond 5Å, for which the approaches used here could be used to characterize the binding of inhibitors and other small molecule effectors when crystallography is not tractable.
リンクJ Struct Biol / PubMed:24036405 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.8 Å
構造データ

5681

3j4p

EMDB-5681: Protein-Ligand Interactions by Electron Microscopy: a Disaccharide receptor analog complex of Adeno-Associated Virus
PDB-3j4p: Electron Microscopy Analysis of a Disaccharide Analog complex Reveals Receptor Interactions of Adeno-Associated Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

化合物

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • adeno-associated virus (アデノ随伴ウイルス)
キーワードVIRUS (ウイルス) / Virus cell-receptor interaction

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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