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-Structure paper
タイトル | Structural basis for substrate selectivity in human maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase N-terminal domains. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Vol. 285, Page 17763-17770, Year 2010 |
掲載日 | 2010年2月5日 (構造データの登録日) |
著者 | Sim, L. / Willemsma, C. / Mohan, S. / Naim, H.Y. / Pinto, B.M. / Rose, D.R. |
リンク | J. Biol. Chem. / PubMed:20356844 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 2.15 - 3.2 Å |
構造データ | PDB-3lpo: PDB-3lpp: |
化合物 | ChemComp-NAG: ChemComp-TRS: ChemComp-PEG: ChemComp-CL: ChemComp-BMA: ChemComp-KTL: ChemComp-HOH: |
由来 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / Glycoside hydrolase family 31 / isomaltase / alpha-glucosidase / Cell membrane (細胞膜) / Disease mutation / Disulfide bond (ジスルフィド) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Glycosidase / Membrane (生体膜) / Multifunctional enzyme / Polymorphism / Signal-anchor / Sulfation / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) |