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タイトルChemically Synthesized H3K14Ub Unveils Clr4's IDR-Mediated Multivalent Nucleosome Recognition in H3K9 Methylation.
ジャーナル・号・ページAngew Chem Int Ed Engl, Vol. 65, Issue 19, Page e20817, Year 2026
掲載日2026年5月4日
著者Maoshen Sun / Yunxiang Du / Zhengqing Li / Akejiang Aderjiang / Meixuan Xin / Huasong Ai /
PubMed 要旨Histone H3 lysine 9 methylation (H3K9me) is a central epigenetic mark governing heterochromatin formation. Although the H3K9 methyltransferase Clr4 has been extensively characterized using short ...Histone H3 lysine 9 methylation (H3K9me) is a central epigenetic mark governing heterochromatin formation. Although the H3K9 methyltransferase Clr4 has been extensively characterized using short histone peptide substrates, how it recognizes and coordinates different structural domains to engage physiological substrate nucleosomes remains poorly understood. Here, we employed chemical protein synthesis to generate site-specifically ubiquitinated H3K14Ub histones and nucleosomes, enabling quantitative biochemical and structural investigations. Using a CAET handle-assisted strategy, we obtained homogeneous H3K14Ub nucleosomes and demonstrated that ubiquitination enhances Clr4 activity by ∼350-fold on nucleosomes relative to unmodified substrates. Clr4 domain deletion analyses revealed that, the intrinsically disordered region (IDR) of Clr4 is critical for nucleosome binding and ubiquitin-dependent stimulation. Through site-directed photo-crosslinking, we identified specific IDR residues mediating interactions with nucleosomal surfaces. Furthermore, using an isoUb-based synthetic approach, we generated H3K9NleK14Ub nucleosomes and determined cryo-EM structures of Clr4-nucleosome complexes, unveiling multivalent nucleosome recognition by the IDR via four distinct interfaces: the H2A-H2B acidic patch, the H2A/H2B basic groove, the H2B and H3 elbow regions. Methyltransferase activity assays confirmed that mutations disrupting these interfaces impair Clr4 activity. Our study provides mechanistic insights into the ubiquitin-dependent activation mechanism of Clr4, highlighting the power of chemical biology in deciphering epigenetic regulation.
リンクAngew Chem Int Ed Engl / PubMed:41873495
手法EM (単粒子)
解像度3.16 - 3.3 Å
構造データ

EMDB-68024: Full-length Clr4 Binding to H3K14 Ubiquitinated Nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-68075: Clr4(delKMT) Binding to H3K14 Ubiquitinated Nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.16 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • Escherichia coli (大腸菌)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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