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Structure paper

タイトルActivation and regulation of the dynein-dynactin-NuMA complex.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Year 2026
掲載日2026年3月16日
著者Merve Aslan / Ennio A d'Amico / Nathan H Cho / Aryan Taheri / Juan M Perez-Bertoldi / Yuanchang Zhao / Xinyue Zhong / Madeline Blaauw / Andrew P Carter / Sophie Dumont / Ahmet Yildiz /
PubMed 要旨During cell division, the nuclear mitotic apparatus protein (NuMA) orchestrates the focusing of microtubule minus-ends in spindle poles and cortical force generation on astral microtubules by ...During cell division, the nuclear mitotic apparatus protein (NuMA) orchestrates the focusing of microtubule minus-ends in spindle poles and cortical force generation on astral microtubules by interacting with dynein motors, microtubules and other cellular factors. Here we used in vitro reconstitution, cryo-electron microscopy and live-cell imaging to understand the mechanism and regulation of NuMA. We determined the structure of the processive dynein-dynactin-NuMA complex (DDN) and showed that the NuMA N terminus drives dynein motility in vitro and facilitates dynein-mediated transport in live cells. The C terminus of NuMA directly binds and suppresses the dynamics of the microtubule minus-end. Full-length NuMA is autoinhibited for its interactions with dynein and microtubules, whereas mitotically phosphorylated NuMA activates dynein in vitro and interphase cells. Together with dynein, activated full-length NuMA focuses microtubule minus-ends into aster-like structures. These results provide critical insights into the activation of NuMA and dynein for their mitotic functions.
リンクNat Chem Biol / PubMed:41840068
手法EM (単粒子)
解像度6.53 - 6.78 Å
構造データ

52171

9hhl

EMDB-52171, PDB-9hhl:
Structure of Dynein-Dynactin-NuMA-LIS1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.53 Å

EMDB-52172: Dynactin pointed end in complex with NuMA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.78 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • sus scrofa (ブタ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMOTOR PROTEIN / transport

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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