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Structure paper

タイトルStructure and function of the RNA polymerase complex of Borna disease virus, a nuclear-replicating non-segmented negative-strand RNA virus.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 54, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年1月5日
著者Eric Gibbs / Minako Ogino / Takehiro Kanda / Dean Watkins / Kyle Whiddon / Keizo Tomonaga / Sudha Chakrapani / Tomoaki Ogino /
PubMed 要旨Borna disease virus 1 (BoDV-1) is a non-segmented negative-strand (NNS) RNA virus that uniquely replicates in the nucleus of mammalian host cells, in contrast to most NNS RNA viruses that replicate ...Borna disease virus 1 (BoDV-1) is a non-segmented negative-strand (NNS) RNA virus that uniquely replicates in the nucleus of mammalian host cells, in contrast to most NNS RNA viruses that replicate in the cytoplasm. The mechanisms underlying nuclear replication of BoDV-1 and related bornaviruses with their RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) complexes remain poorly understood. Here, we report the 2.8 Å cryo-EM structure of the BoDV-1 RdRp complex, comprising the large (L) protein and tetrameric phosphoprotein (P). The L protein features an N-terminal superdomain containing the RdRp and GDP polyribonucleotidyltransferase (PRNTase, mRNA-capping enzyme) domains, along with three C-terminal appendages, including a methyltransferase-like domain. The RdRp initiates de novo RNA synthesis internally at the genomic promoter, producing 5'-triphosphorylated transcripts corresponding to the 5' end of the anti-genome. P interacts with the fingers RdRp subdomain of L. Structure-guided mutagenesis shows that the residues involved in the L-P interaction are essential for efficient transcription initiation and, consequently, for viral gene expression. A flexible loop within the PRNTase domain, analogous to the rhabdovirus priming-capping loop, appears critical for transcription initiation. These findings provide the structural and functional insights into the BoDV-1 RdRp and support a shared evolutionary origin between nuclear and cytoplasmic NNS RNA viruses.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:41495888 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.77 Å
構造データ

72189

9q3a

EMDB-72189, PDB-9q3a:
Structure of the Borna Disease Virus 1 L and co-factor P Protein in an apo state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.77 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • borna disease virus 1 (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / TRANSFERASE / L Protein / Polymerase / NNS / Phosphoprotein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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