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タイトルStructural Insights into the Force-Transducing Mechanism of a Motor-Stator Complex Important for Bacterial Outer Membrane Lipid Homeostasis.
ジャーナル・号・ページJ Am Chem Soc, Year 2025
掲載日2025年6月30日
著者Jiang Yeow / Chee Geng Chia / Nadege Zi-Lin Lim / Xiaodan Zhao / Jie Yan / Shu-Sin Chng /
PubMed 要旨Gram-negative bacteria assemble an asymmetric outer membrane (OM) that functions as an effective barrier against antibiotics. Building a stable and functional OM requires the assembly and maintenance ...Gram-negative bacteria assemble an asymmetric outer membrane (OM) that functions as an effective barrier against antibiotics. Building a stable and functional OM requires the assembly and maintenance of balanced levels of proteins, lipopolysaccharides, and phospholipids into the bilayer. In , the trans-envelope Tol-Pal complex has recently been established to play a primary role in maintaining OM lipid homeostasis. It is believed that the motor-stator complex TolQR exploits the proton motive force in the inner membrane to induce conformational changes in the TolA effector, ultimately generating a force across the cell envelope to activate processes at the OM. Molecular details of how such force transduction occurs via the TolQRA complex are unknown. Here, we solve structures of the TolQRA complex using single-particle cryo-EM, capturing the transmembrane (TM) regions of the purified complex in two distinct states at ∼3.6 and ∼4.2 Å nominal resolutions. We define how the TolA N-terminal TM helix interacts with an asymmetric TolQR subcomplex in two different positions, revealing how the two TolQRA states are related by rotation of the TolQ pentamer. By considering structural prediction and biochemical evidence for the periplasmic domains of the complex, we propose a working model for how proton passage through the complex induces rotary movement that can be coupled to TolA for force transduction across the cell envelope.
リンクJ Am Chem Soc / PubMed:40589080
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 4.19 Å
構造データ

62050

9k49

EMDB-62050, PDB-9k49:
Cryo-EM structure of inner membrane TolQRA complex in CYMAL-6-Neopentyl Glycol detergent micelles
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

62251

9kch

EMDB-62251, PDB-9kch:
Cryo-EM structure of inner membrane TolQRA complex in CYMAL-6-Neopentyl Glycol detergent micelles
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.19 Å

由来
  • Escherichia coli (大腸菌)
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
キーワードPROTON TRANSPORT / bacteria / outer membrane / lipid homeostasis / phospholipid / inner membrane protein / protein complex structure / proton motive force / stator motor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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