[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルA structural rationale for reversible vs irreversible amyloid fibril formation from a single protein.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 8448, Year 2024
掲載日2024年9月30日
著者Lukas Frey / Jiangtao Zhou / Gea Cereghetti / Marco E Weber / David Rhyner / Aditya Pokharna / Luca Wenchel / Harindranath Kadavath / Yiping Cao / Beat H Meier / Matthias Peter / Jason Greenwald / Roland Riek / Raffaele Mezzenga /
PubMed 要旨Reversible and irreversible amyloids are two diverging cases of protein (mis)folding associated with the cross-β motif in the protein folding and aggregation energy landscape. Yet, the molecular ...Reversible and irreversible amyloids are two diverging cases of protein (mis)folding associated with the cross-β motif in the protein folding and aggregation energy landscape. Yet, the molecular origins responsible for the formation of reversible vs irreversible amyloids have remained unknown. Here we provide evidence at the atomic level of distinct folding motifs for irreversible and reversible amyloids derived from a single protein sequence: human lysozyme. We compare the 2.8 Å structure of irreversible amyloid fibrils determined by cryo-electron microscopy helical reconstructions with molecular insights gained by solid-state NMR spectroscopy on reversible amyloids. We observe a canonical cross-β-sheet structure in irreversible amyloids, whereas in reversible amyloids, there is a less-ordered coexistence of β-sheet and helical secondary structures that originate from a partially unfolded lysozyme, thus carrying a "memory" of the original folded protein precursor. We also report the structure of hen egg-white lysozyme irreversible amyloids at 3.2 Å resolution, revealing another canonical amyloid fold, and reaffirming that irreversible amyloids undergo a complete conversion of the native protein into the cross-β structure. By combining atomic force microscopy, cryo-electron microscopy and solid-state NMR, we show that a full unfolding of the native protein precursor is a requirement for establishing irreversible amyloid fibrils.
リンクNat Commun / PubMed:39349464 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度2.8 - 3.26 Å
構造データ

18663

8qut

EMDB-18663, PDB-8qut:
Cryo-EM structure of the heat-irreversible amyloid fibrils of human lysozyme
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.8 Å

18669

8qv8

EMDB-18669, PDB-8qv8:
Cryo-EM structure of the heat-irreversible amyloid fibrils of hen egg-white lysozyme
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.26 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • gallus gallus (ニワトリ)
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / irreversible

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る