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タイトルProton-coupled transport mechanism of the efflux pump NorA.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 4494, Year 2024
掲載日2024年5月27日
著者Jianping Li / Yan Li / Akiko Koide / Huihui Kuang / Victor J Torres / Shohei Koide / Da-Neng Wang / Nathaniel J Traaseth /
PubMed 要旨Efflux pump antiporters confer drug resistance to bacteria by coupling proton import with the expulsion of antibiotics from the cytoplasm. Despite efforts there remains a lack of understanding as to ...Efflux pump antiporters confer drug resistance to bacteria by coupling proton import with the expulsion of antibiotics from the cytoplasm. Despite efforts there remains a lack of understanding as to how acid/base chemistry drives drug efflux. Here, we uncover the proton-coupling mechanism of the Staphylococcus aureus efflux pump NorA by elucidating structures in various protonation states of two essential acidic residues using cryo-EM. Protonation of Glu222 and Asp307 within the C-terminal domain stabilized the inward-occluded conformation by forming hydrogen bonds between the acidic residues and a single helix within the N-terminal domain responsible for occluding the substrate binding pocket. Remarkably, deprotonation of both Glu222 and Asp307 is needed to release interdomain tethering interactions, leading to opening of the pocket for antibiotic entry. Hence, the two acidic residues serve as a "belt and suspenders" protection mechanism to prevent simultaneous binding of protons and drug that enforce NorA coupling stoichiometry and confer antibiotic resistance.
リンクNat Commun / PubMed:38802368 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.26 - 3.61 Å
構造データ

41605

8tte

EMDB-41605, PDB-8tte:
Protonated state of NorA at pH 5.0
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

41606

8ttf

EMDB-41606, PDB-8ttf:
NorA double mutant - E222QD307N at pH 7.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.61 Å

41607

8ttg

EMDB-41607, PDB-8ttg:
NorA single mutant - E222Q at pH 7.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.35 Å

41608

8tth

EMDB-41608, PDB-8tth:
NorA single mutant - D307N at pH 7.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.54 Å

由来
  • staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Protonated NorA / efflux pump / MRSA / TRANSPORT PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / E222QD307N NorA / TRANSPORT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / E222Q NorA / D307N NorA

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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