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タイトルThe Positively Charged Cluster in the N-terminal Disordered Region may Affect Prion Protein Misfolding: Cryo-EM Structure of Hamster PrP(23-144) Fibrils.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 436, Issue 11, Page 168576, Year 2024
掲載日2024年4月18日
著者Chih-Hsuan Lee / Jing-Ee Saw / Eric H-L Chen / Chun-Hsiung Wang / Takayuki Uchihashi / Rita P-Y Chen /
PubMed 要旨Prions, the misfolding form of prion proteins, are contagious proteinaceous macromolecules. Recent studies have shown that infectious prion fibrils formed in the brain and non-infectious fibrils ...Prions, the misfolding form of prion proteins, are contagious proteinaceous macromolecules. Recent studies have shown that infectious prion fibrils formed in the brain and non-infectious fibrils formed from recombinant prion protein in a partially denaturing condition have distinct structures. The amyloid core of the in vitro-prepared non-infectious fibrils starts at about residue 160, while that of infectious prion fibrils formed in the brain involves a longer sequence (residues ∼90-230) of structural conversion. The C-terminal truncated prion protein PrP(23-144) can form infectious fibrils under certain conditions and cause disease in animals. In this study, we used cryogenic electron microscopy (cryo-EM) to resolve the structure of hamster sHaPrP(23-144) fibrils prepared at pH 3.7. This 2.88 Å cryo-EM structure has an amyloid core covering residues 94-144. It comprises two protofilaments, each containing five β-strands arranged as a long hairpin plus an N-terminal β-strand. This N-terminal β-strand resides in a positively charged cluster region (named PCC2; sequence 96-111), which interacts with the turn region of the opposite protofilaments' hairpin to stabilize the fibril structure. Interestingly, this sHaPrP(23-144) fibril structure differs from a recently reported structure formed by the human or mouse counterpart at pH 6.5. Moreover, sHaPrP(23-144) fibrils have many structural features in common with infectious prions. Whether this structure is infectious remains to be determined. More importantly, the sHaPrP(23-144) structure is different from the sHaPrP(108-144) fibrils prepared in the same fibrillization buffer, indicating that the N-terminal disordered region, possibly the positively charged cluster, influences the misfolding pathway of the prion protein.
リンクJ Mol Biol / PubMed:38641239
手法EM (らせん対称)
解像度2.88 Å
構造データ

37963

8wzx

EMDB-37963, PDB-8wzx:
Cryo-EM structure of the hamster prion 23-144 fibril at pH 3.7
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.88 Å

由来
  • mesocricetus auratus (ネズミ)
キーワードPROTEIN FIBRIL / prion / 23-144 / hamster / PrP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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