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タイトルStructure of human phagocyte NADPH oxidase in the activated state.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 627, Issue 8002, Page 189-195, Year 2024
掲載日2024年2月14日
著者Xiaoyu Liu / Yiting Shi / Rui Liu / Kangcheng Song / Lei Chen /
PubMed 要旨Phagocyte NADPH oxidase, a protein complex with a core made up of NOX2 and p22 subunits, is responsible for transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. This process ...Phagocyte NADPH oxidase, a protein complex with a core made up of NOX2 and p22 subunits, is responsible for transferring electrons from intracellular NADPH to extracellular oxygen. This process generates superoxide anions that are vital for killing pathogens. The activation of phagocyte NADPH oxidase requires membrane translocation and the binding of several cytosolic factors. However, the exact mechanism by which cytosolic factors bind to and activate NOX2 is not well understood. Here we present the structure of the human NOX2-p22 complex activated by fragments of three cytosolic factors: p47, p67 and Rac1. The structure reveals that the p67-Rac1 complex clamps onto the dehydrogenase domain of NOX2 and induces its contraction, which stabilizes the binding of NADPH and results in a reduction of the distance between the NADPH-binding domain and the flavin adenine dinucleotide (FAD)-binding domain. Furthermore, the dehydrogenase domain docks onto the bottom of the transmembrane domain of NOX2, which reduces the distance between FAD and the inner haem. These structural rearrangements might facilitate the efficient transfer of electrons between the redox centres in NOX2 and lead to the activation of phagocyte NADPH oxidase.
リンクNature / PubMed:38355798
手法EM (単粒子)
解像度2.79 - 2.99 Å
構造データ

37477

8wej

EMDB-37477, PDB-8wej:
Structure of human phagocyte NADPH oxidase in the activated state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.79 Å

38016

8x2l

EMDB-38016, PDB-8x2l:
Structure of human phagocyte NADPH oxidase in the resting state in the presence of 2 mM NADPH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.99 Å

化合物

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

ChemComp-FDA:
DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードOXIDOREDUCTASE / NOX2 / p22 / CYBA / CYBB / TP1170 / NOX / p67 / Rac / p47

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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