[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルM. mazei glutamine synthetase and glutamine synthetase-GlnK1 structures reveal enzyme regulation by oligomer modulation.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 7375, Year 2023
掲載日2023年11月15日
著者Maria A Schumacher / Raul Salinas / Brady A Travis / Rajiv Ranjan Singh / Nicholas Lent /
PubMed 要旨Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi- ...Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi-oligomeric machines. Here we describe a structural dissection of the archaeal Methanosarcina mazei (Mm) GS and its regulation. We show that Mm GS forms unstable dodecamers. Strikingly, we show this Mm GS oligomerization property is leveraged for a unique mode of regulation whereby labile Mm GS hexamers are stabilized by binding the nitrogen regulatory protein, GlnK1. Our GS-GlnK1 structure shows that GlnK1 functions as molecular glue to affix GS hexamers together, stabilizing formation of GS active-sites. These data, therefore, reveal the structural basis for a unique form of enzyme regulation by oligomer modulation.
リンクNat Commun / PubMed:37968329 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.3 - 6.9 Å
構造データ

41228

8tfb

EMDB-41228, PDB-8tfb:
Cryo-EM structure of the Methanosarcina mazei apo glutamin synthetase structure: dodecameric form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.99 Å

41229

8tfc

EMDB-41229, PDB-8tfc:
Cryo-EM structure of Methanosarcina mazie glutamine synthetase captured as partial oligomer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.9 Å

41232

8tfk

EMDB-41232, PDB-8tfk:
Cryo-EM structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetase (GS) with Met-Sox-P and ADP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.66 Å

PDB-8tge:
Crystal structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetase in complex with GlnK1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

PDB-8ufj:
Structure of M. mazei GS(R167L-A168G) apo form
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.45 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-P3S:
L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • methanosarcina mazei go1 (古細菌)
  • methanosarcina mazei (古細菌)
キーワードLIGASE / glutamine sythetase / GS / Methanosarcina mazei / apo / dodecamer / glutamine synthetase / partial oligomer / oligomer modulation / GS regulation / transition state / MSO / Met-Sox-P / ADP / LYASE / GlnK / PII / complex / trimer / T-loop

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る