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タイトルStructural basis of histone H2A lysine 119 deubiquitination by Polycomb repressive deubiquitinase BAP1/ASXL1.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 9, Issue 32, Page eadg9832, Year 2023
掲載日2023年8月9日
著者Jonathan F Thomas / Marco Igor Valencia-Sánchez / Simone Tamburri / Susan L Gloor / Samantha Rustichelli / Victoria Godínez-López / Pablo De Ioannes / Rachel Lee / Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Jonathan M Burg / Allison R Hickman / Lu Sun / Saarang Gopinath / Hailey F Taylor / Zu-Wen Sun / Ryan J Ezell / Anup Vaidya / Matthew J Meiners / Marcus A Cheek / William J Rice / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Chao Lu / Michael-Christopher Keogh / Diego Pasini / Karim-Jean Armache /
PubMed 要旨Histone H2A lysine 119 (H2AK119Ub) is monoubiquitinated by Polycomb repressive complex 1 and deubiquitinated by Polycomb repressive deubiquitinase complex (PR-DUB). PR-DUB cleaves H2AK119Ub to ...Histone H2A lysine 119 (H2AK119Ub) is monoubiquitinated by Polycomb repressive complex 1 and deubiquitinated by Polycomb repressive deubiquitinase complex (PR-DUB). PR-DUB cleaves H2AK119Ub to restrict focal H2AK119Ub at Polycomb target sites and to protect active genes from aberrant silencing. The PR-DUB subunits (BAP1 and ASXL1) are among the most frequently mutated epigenetic factors in human cancers. How PR-DUB establishes specificity for H2AK119Ub over other nucleosomal ubiquitination sites and how disease-associated mutations of the enzyme affect activity are unclear. Here, we determine a cryo-EM structure of human BAP1 and the ASXL1 DEUBAD in complex with a H2AK119Ub nucleosome. Our structural, biochemical, and cellular data reveal the molecular interactions of BAP1 and ASXL1 with histones and DNA that are critical for restructuring the nucleosome and thus establishing specificity for H2AK119Ub. These results further provide a molecular explanation for how >50 mutations in BAP1 and ASXL1 found in cancer can dysregulate H2AK119Ub deubiquitination, providing insight into understanding cancer etiology.
リンクSci Adv / PubMed:37556531 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 3.5 Å
構造データ

40789

8svf

EMDB-40789, PDB-8svf:
BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-40790: Map focused on acidic patch BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-40791: Overall map of BAP1/ASXL1 bound to the H2AK119Ub Nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードNUCLEAR PROTEIN/DNA/RNA / DNA complex protein / hydrolase / structural protein / NUCLEAR PROTEIN-DNA-RNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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