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タイトルStructural basis for the binding of DNP and purine nucleotides onto UCP1.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 620, Issue 7972, Page 226-231, Year 2023
掲載日2023年6月19日
著者Yunlu Kang / Lei Chen /
PubMed 要旨Uncoupling protein 1 (UCP1) conducts protons through the inner mitochondrial membrane to uncouple mitochondrial respiration from ATP production, thereby converting the electrochemical gradient of ...Uncoupling protein 1 (UCP1) conducts protons through the inner mitochondrial membrane to uncouple mitochondrial respiration from ATP production, thereby converting the electrochemical gradient of protons into heat. The activity of UCP1 is activated by endogenous fatty acids and synthetic small molecules, such as 2,4-dinitrophenol (DNP), and is inhibited by purine nucleotides, such as ATP. However, the mechanism by which UCP1 binds to these ligands remains unknown. Here we present the structures of human UCP1 in the nucleotide-free state, the DNP-bound state and the ATP-bound state. The structures show that the central cavity of UCP1 is open to the cytosolic side. DNP binds inside the cavity, making contact with transmembrane helix 2 (TM2) and TM6. ATP binds in the same cavity and induces conformational changes in TM2, together with the inward bending of TM1, TM4, TM5 and TM6 of UCP1, resulting in a more compact structure of UCP1. The binding site of ATP overlaps with that of DNP, suggesting that ATP competitively blocks the functional engagement of DNP, resulting in the inhibition of the proton-conducting activity of UCP1.
リンクNature / PubMed:37336486
手法EM (単粒子)
解像度2.51 - 2.57 Å
構造データ

34644

8hbv

EMDB-34644, PDB-8hbv:
Structure of human UCP1 in the nucleotide-free state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.51 Å

34645

8hbw

EMDB-34645, PDB-8hbw:
Structure of human UCP1 in the ATP-bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.57 Å

35928

8j1n

EMDB-35928, PDB-8j1n:
Structure of human UCP1 in the DNP-bound state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.51 Å

化合物

ChemComp-CDL:
CARDIOLIPIN / リン脂質*YM

ChemComp-PC1:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-DNF:
2,4-DINITROPHENOL

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / UCP1 / SLC25A7 / thermogenin / SLC25

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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