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タイトルReconstitution of the full transmembrane cadherin-catenin complex.
ジャーナル・号・ページProtein Expr Purif, Vol. 193, Page 106056, Year 2022
掲載日2022年1月18日
著者Allison Maker / Barry M Gumbiner /
PubMed 要旨The dynamic regulation of epithelial adherens junctions relies on all components of the E-cadherin-catenin complex. Previously, the complexes have been partially reconstituted and composed only of α- ...The dynamic regulation of epithelial adherens junctions relies on all components of the E-cadherin-catenin complex. Previously, the complexes have been partially reconstituted and composed only of α-catenin, β-catenin, and the E-cadherin cytoplasmic domain. However, p120-catenin and the full-length E-cadherin including the extracellular, transmembrane, and intra-cellular domains are vital to the understanding of the relationship between extracellular adhesion and intracellular signaling. Here, we reconstitute the complete and full-length cadherin-catenin complex, including full-length E-cadherin, α-catenin, β-catenin, and p120-catenin, into nanodiscs. We are able to observe the cadherin in nanodiscs by cryo-EM. We also reconstitute α-catenin, β-catenin, and p120-catenin with the E-cadherin cytoplasmic tail alone in order to analyze the affinities of their binding interactions. We find that p120-catenin does not associate strongly with α- or β-catenin and binds much more transiently to the cadherin cytoplasmic tail than does β-catenin. Overall, this work creates many new possibilities for biochemical studies understanding transmembrane signaling of cadherins and the role of p120-catenin in adhesion activation.
リンクProtein Expr Purif / PubMed:35063654 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.56 - 6.11 Å
構造データ

EMDB-25883:
Full-length human E-cadherin bound to 19A11 activating Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.83 Å

EMDB-25884:
Full-length human E-cadherin bound to neutral Fab 46H7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.56 Å

EMDB-25886:
Full-length human E-cadherin bound to activating Fab 59D2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.11 Å

EMDB-25892:
Full-length human E-cadherin bound to blocking Fab 67G8
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.53 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • Mus musculus (ハツカネズミ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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