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タイトルPilT and PilU are homohexameric ATPases that coordinate to retract type IVa pili.
ジャーナル・号・ページPLoS Genet, Vol. 15, Issue 10, Page e1008448, Year 2019
掲載日2019年10月18日
著者Jennifer L Chlebek / Hannah Q Hughes / Aleksandra S Ratkiewicz / Rasman Rayyan / Joseph Che-Yen Wang / Brittany E Herrin / Triana N Dalia / Nicolas Biais / Ankur B Dalia /
PubMed 要旨Bacterial type IV pili are critical for diverse biological processes including horizontal gene transfer, surface sensing, biofilm formation, adherence, motility, and virulence. These dynamic ...Bacterial type IV pili are critical for diverse biological processes including horizontal gene transfer, surface sensing, biofilm formation, adherence, motility, and virulence. These dynamic appendages extend and retract from the cell surface. In many type IVa pilus systems, extension occurs through the action of an extension ATPase, often called PilB, while optimal retraction requires the action of a retraction ATPase, PilT. Many type IVa systems also encode a homolog of PilT called PilU. However, the function of this protein has remained unclear because pilU mutants exhibit inconsistent phenotypes among type IV pilus systems and because it is relatively understudied compared to PilT. Here, we study the type IVa competence pilus of Vibrio cholerae as a model system to define the role of PilU. We show that the ATPase activity of PilU is critical for pilus retraction in PilT Walker A and/or Walker B mutants. PilU does not, however, contribute to pilus retraction in ΔpilT strains. Thus, these data suggest that PilU is a bona fide retraction ATPase that supports pilus retraction in a PilT-dependent manner. We also found that a ΔpilU mutant exhibited a reduction in the force of retraction suggesting that PilU is important for generating maximal retraction forces. Additional in vitro and in vivo data show that PilT and PilU act as independent homo-hexamers that may form a complex to facilitate pilus retraction. Finally, we demonstrate that the role of PilU as a PilT-dependent retraction ATPase is conserved in Acinetobacter baylyi, suggesting that the role of PilU described here may be broadly applicable to other type IVa pilus systems.
リンクPLoS Genet / PubMed:31626631 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度16.6 - 20.8 Å
構造データ

EMDB-20757:
Negative stain 3D reconstruction of PilU with C1 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.6 Å

EMDB-20758:
Negative stain 3D reconstruction of PilT with C1 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 20.8 Å

由来
  • Vibrio cholerae (コレラ菌)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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