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Structure paper

タイトルCryo-EM structure and dynamics of eukaryotic DNA polymerase δ holoenzyme.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 26, Issue 10, Page 955-962, Year 2019
掲載日2019年10月3日
著者Rinku Jain / William J Rice / Radhika Malik / Robert E Johnson / Louise Prakash / Satya Prakash / Iban Ubarretxena-Belandia / Aneel K Aggarwal /
PubMed 要旨DNA polymerase δ (Polδ) plays pivotal roles in eukaryotic DNA replication and repair. Polδ is conserved from yeast to humans, and mutations in human Polδ have been implicated in various cancers. ...DNA polymerase δ (Polδ) plays pivotal roles in eukaryotic DNA replication and repair. Polδ is conserved from yeast to humans, and mutations in human Polδ have been implicated in various cancers. Saccharomyces cerevisiae Polδ consists of catalytic Pol3 and the regulatory Pol31 and Pol32 subunits. Here, we present the near atomic resolution (3.2 Å) cryo-EM structure of yeast Polδ holoenzyme in the act of DNA synthesis. The structure reveals an unexpected arrangement in which the regulatory subunits (Pol31 and Pol32) lie next to the exonuclease domain of Pol3 but do not engage the DNA. The Pol3 C-terminal domain contains a 4Fe-4S cluster and emerges as the keystone of Polδ assembly. We also show that the catalytic and regulatory subunits rotate relative to each other and that this is an intrinsic feature of the Polδ architecture. Collectively, the structure provides a framework for understanding DNA transactions at the replication fork.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:31582849 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 Å
構造データ

20235

6p1h

EMDB-20235: Structure of a complex
PDB-6p1h: Cryo-EM Structure of DNA Polymerase Delta Holoenzyme
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-DCP:
2'-DEOXYCYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dCTP

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードdna binding protein/dna / DNA binding / enzyme / catalysis / regulation / DNA BINDING PROTEIN / dna binding protein-dna complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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