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タイトルInteraction of the tetratricopeptide repeat domain of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 with the regulatory Pγ subunit of phosphodiesterase 6.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 294, Issue 43, Page 15795-15807, Year 2019
掲載日2019年10月25日
著者Ravi P Yadav / Kimberly Boyd / Liping Yu / Nikolai O Artemyev /
PubMed 要旨Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like ...Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1), and mutations in both PDE6 and AIPL1 can cause a severe form of blindness. Although AIPL1 and PDE6 are known to interact via the FK506-binding protein domain of AIPL1, the contribution of the tetratricopeptide repeat (TPR) domain of AIPL1 to its chaperone function is poorly understood. Here, we demonstrate that AIPL1-TPR interacts specifically with the regulatory Pγ subunit of PDE6. Use of NMR chemical shift perturbation (CSP) mapping technique revealed the interface between the C-terminal portion of Pγ and AIPL1-TPR. Our solution of the crystal structure of the AIPL1-TPR domain provided additional information, which together with the CSP data enabled us to generate a model of this interface. Biochemical analysis of chimeric AIPL1-AIP proteins supported this model and also revealed a correlation between the affinity of AIPL1-TPR for Pγ and the ability of Pγ to potentiate the chaperone activity of AIPL1. Based on these results, we present a model of the larger AIPL1-PDE6 complex. This supports the importance of simultaneous interactions of AIPL1-FK506-binding protein with the prenyl moieties of PDE6 and AIPL1-TPR with the Pγ subunit during the folding and/or assembly of PDE6. This study sheds new light on the versatility of TPR domains in protein folding by describing a novel TPR-protein binding partner, Pγ, and revealing that this subunit imparts AIPL1 selectivity for its client.
リンクJ Biol Chem / PubMed:31488544 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.55 Å
構造データ

SASDGX4: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1 (Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1(1-316), AIPL1)
手法: SAXS/SANS

PDB-6px0:
Crystal structure of the TPR domain of human aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.55 Å

化合物

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-PG4:
TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-BME:
BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードISOMERASE / AIPL1 TPR

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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