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Structure paper

タイトルCryo-EM structures of KdpFABC suggest a K transport mechanism via two inter-subunit half-channels.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 9, Issue 1, Page 4971, Year 2018
掲載日2018年11月26日
著者C Stock / L Hielkema / I Tascón / D Wunnicke / G T Oostergetel / M Azkargorta / C Paulino / I Hänelt /
PubMed 要旨P-type ATPases ubiquitously pump cations across biological membranes to maintain vital ion gradients. Among those, the chimeric K uptake system KdpFABC is unique. While ATP hydrolysis is accomplished ...P-type ATPases ubiquitously pump cations across biological membranes to maintain vital ion gradients. Among those, the chimeric K uptake system KdpFABC is unique. While ATP hydrolysis is accomplished by the P-type ATPase subunit KdpB, K has been assumed to be transported by the channel-like subunit KdpA. A first crystal structure uncovered its overall topology, suggesting such a spatial separation of energizing and transporting units. Here, we report two cryo-EM structures of the 157 kDa, asymmetric KdpFABC complex at 3.7 Å and 4.0 Å resolution in an E1 and an E2 state, respectively. Unexpectedly, the structures suggest a translocation pathway through two half-channels along KdpA and KdpB, uniting the alternating-access mechanism of actively pumping P-type ATPases with the high affinity and selectivity of K channels. This way, KdpFABC would function as a true chimeric complex, synergizing the best features of otherwise separately evolved transport mechanisms.
リンクNat Commun / PubMed:30478378 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.7 - 4.0 Å
構造データ

0257

6hra

EMDB-0257, PDB-6hra:
Cryo-EM structure of the KdpFABC complex in an E1 outward-facing state (state 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

0258

6hrb

EMDB-0258, PDB-6hrb:
Cryo-EM structure of the KdpFABC complex in an E2 inward-facing state (state 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

化合物

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

由来
  • Escherichia coli K-12 (大腸菌)
  • escherichia coli (strain k12) (大腸菌)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / P-type ATPase superfamily of K+ transporters (SKT) potassium uptake system four subunit complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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