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Structure paper

タイトルThe chloroplast division protein ARC6 acts to inhibit disassembly of GDP-bound FtsZ2.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 293, Issue 27, Page 10692-10706, Year 2018
掲載日2018年7月6日
著者Min Woo Sung / Rahamthulla Shaik / Allan D TerBush / Katherine W Osteryoung / Stanislav Vitha / Andreas Holzenburg /
PubMed 要旨Chloroplasts host photosynthesis and fulfill other metabolic functions that are essential to plant life. They have to divide by binary fission to maintain their numbers throughout cycles of cell ...Chloroplasts host photosynthesis and fulfill other metabolic functions that are essential to plant life. They have to divide by binary fission to maintain their numbers throughout cycles of cell division. Chloroplast division is achieved by a complex ring-shaped division machinery located on both the inner (stromal) and the outer (cytosolic) side of the chloroplast envelope. The inner division ring (termed the Z ring) is formed by the assembly of tubulin-like FtsZ1 and FtsZ2 proteins. ARC6 is a key chloroplast division protein that interacts with the Z ring. ARC6 spans the inner envelope membrane, is known to stabilize or maintain the Z ring, and anchors the Z ring to the inner membrane through interaction with FtsZ2. The underlying mechanism of Z ring stabilization is not well-understood. Here, biochemical and structural characterization of ARC6 was conducted using light scattering, sedimentation, and light and transmission EM. The recombinant protein was purified as a dimer. The results indicated that a truncated form of ARC6 (tARC6), representing the stromal portion of ARC6, affects FtsZ2 assembly without forming higher-order structures and exerts its effect via FtsZ2 dynamics. tARC6 prevented GDP-induced FtsZ2 disassembly and caused a significant net increase in FtsZ2 assembly when GDP was present. Single particle analysis and 3D reconstruction were performed to elucidate the structural basis of ARC6 activity. Together, the data reveal that a dimeric form of tARC6 binds to FtsZ2 filaments and does not increase FtsZ polymerization rates but rather inhibits GDP-associated FtsZ2 disassembly.
リンクJ Biol Chem / PubMed:29769312 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度22.0 - 24.5 Å
構造データ

EMDB-7056:
Dimer of stromal portion of ARC6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 22.0 Å

EMDB-7057:
Dimer of full length ARC6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 24.5 Å

由来
  • Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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