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タイトルModeling the ComD/ComE/comcde interaction network using small angle X-ray scattering.
ジャーナル・号・ページFEBS J, Vol. 282, Issue 8, Page 1538-1553, Year 2015
掲載日2015年3月11日
著者Dyana Sanchez / Marion Boudes / Herman van Tilbeurgh / Dominique Durand / Sophie Quevillon-Cheruel /
PubMed 要旨The ComD-ComE two-component system controls the competence state of Streptococcus pneumoniae via the phospho-regulation of ComE, which fluctuates between monomeric and dimeric states. We previously ...The ComD-ComE two-component system controls the competence state of Streptococcus pneumoniae via the phospho-regulation of ComE, which fluctuates between monomeric and dimeric states. We previously showed that the non-phosphorylatable ComE(D) (58A) mutant is monomeric in solution, whereas the ComE(D) (58E) active mimic mutant dimerizes via its REC domains. The crystal structure of ComE(D) (58A) revealed an asymmetric dimer that may represent the activated form of ComE. Here, we investigated the binding between the catalytic domain of ComD, ComE and the promoter region comcde, using small angle X-ray scattering. ComD(catdom) is a dimer that adapts two monomers of ComE, one on each side, placing (Com) (E) D58 residue in front of (Com) (D) H248, a location that is convenient for the intermolecular transfer reaction of the phosphoryl group. The LytTR, ComE(D) (58A) and ComE(D) (58E) complexed with comcde are composed of two protein molecules per DNA duplex. Modeling the complexes against small angle X-ray scattering data indicated that ComE(D) (58E) bound to comcde forms a compact dimer similar to the crystal structure, whereas ComE(D) (58A) -comcde adopts more than one conformation with or without dimer contacts. The various oligomeric states of ComE induce different bending angles of the promoter, which provides a mechanistic scenario for the activation of ComE: the phosphorylation of ComE forces additional bending of comcde, and the release of this bending strain on DNA via the disruption of the ComE dimer may signal the shut-off of the competence state.
データベース: The molecular models and experimental SAXS data have been deposited on SASBDB (Small Angle Scattering Biological Data Bank) (see http://www.sasbdb.org/aboutSASBDB/) under the SAS codes SASDAA7, SASDAB7 and SASDAC7.
リンクFEBS J / PubMed:25702779
手法SAS (X-ray in house) / SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDAA7:
Heterotetramer of histidine protein kinase and response regulator
手法: SAXS/SANS

SASDAB7:
Complex ComE-comcde (comcde + Response regulator, ComE)
手法: SAXS/SANS

SASDAC7:
Complex LytTR-comcde (comcde + Response regulator, LytTR)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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