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タイトルA cryo-electron microscopy study identifies the complete H16.V5 epitope and reveals global conformational changes initiated by binding of the neutralizing antibody fragment.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 89, Issue 2, Page 1428-1438, Year 2015
掲載日2015年1月15日
著者Hyunwook Lee / Sarah A Brendle / Stephanie M Bywaters / Jian Guan / Robert E Ashley / Joshua D Yoder / Alexander M Makhov / James F Conway / Neil D Christensen / Susan Hafenstein /
PubMed 要旨Human papillomavirus 16 (HPV16) is a worldwide health threat and an etiologic agent of cervical cancer. To understand the antigenic properties of HPV16, we pursued a structural study to elucidate HPV ...Human papillomavirus 16 (HPV16) is a worldwide health threat and an etiologic agent of cervical cancer. To understand the antigenic properties of HPV16, we pursued a structural study to elucidate HPV capsids and antibody interactions. The cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of a mature HPV16 particle and an altered capsid particle were solved individually and as complexes with fragment of antibody (Fab) from the neutralizing antibody H16.V5. Fitted crystal structures provided a pseudoatomic model of the virus-Fab complex, which identified a precise footprint of H16.V5, including previously unrecognized residues. The altered-capsid-Fab complex map showed that binding of the Fab induced significant conformational changes that were not seen in the altered-capsid structure alone. These changes included more ordered surface loops, consolidated so-called "invading-arm" structures, and tighter intercapsomeric connections at the capsid floor. The H16.V5 Fab preferentially bound hexavalent capsomers likely with a stabilizing effect that directly correlated with the number of bound Fabs. Additional cryo-EM reconstructions of the virus-Fab complex for different incubation times and structural analysis provide a model for a hyperstabilization of the capsomer by H16.V5 Fab and showed that the Fab distinguishes subtle differences between antigenic sites.
IMPORTANCE: Our analysis of the cryo-EM reconstructions of the HPV16 capsids and virus-Fab complexes has identified the entire HPV.V5 conformational epitope and demonstrated a detailed neutralization mechanism of this clinically important monoclonal antibody against HPV16. The Fab bound and ordered the apical loops of HPV16. This conformational change was transmitted to the lower region of the capsomer, resulting in enhanced intercapsomeric interactions evidenced by the more ordered capsid floor and "invading-arm" structures. This study advances the understanding of the neutralization mechanism used by H16.V5.
リンクJ Virol / PubMed:25392224 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度10.2 - 15.8 Å
構造データ

EMDB-5991:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.2 Å

EMDB-5992:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.4 Å

EMDB-5993:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.6 Å

5994

3j7e

3j7g

EMDB-5994, PDB-3j7e, PDB-3j7g:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 13.6 Å

EMDB-6118:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.8 Å

EMDB-6119:
Electron cryo-microscopy of human papillomavirus 16 and H16.V5 Fab fragments
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.7 Å

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
キーワードIMMUNE SYSTEM / HPV16.V5 Fab variable domain / HI and FG loops / HPV16 capsid / virus-Fab complex / neutralization antibody / maturation / VIRUS / pentamer of human papillomavirus / QV16-V5 complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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