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タイトルIdentification of two p23 co-chaperone isoforms in Leishmania braziliensis exhibiting similar structures and Hsp90 interaction properties despite divergent stabilities.
ジャーナル・号・ページFEBS J, Vol. 282, Issue 2, Page 388-406, Year 2015
掲載日2014年11月21日
著者Fernanda A H Batista / Glessler S Almeida / Thiago V Seraphim / Kelly P Silva / Silvane M F Murta / Leandro R S Barbosa / Júlio C Borges /
PubMed 要旨The small acidic protein called p23 acts as a co-chaperone for heat-shock protein of 90 kDa (Hsp90) during its ATPase cycle. p23 proteins inhibit Hsp90 ATPase activity and show intrinsic chaperone ...The small acidic protein called p23 acts as a co-chaperone for heat-shock protein of 90 kDa (Hsp90) during its ATPase cycle. p23 proteins inhibit Hsp90 ATPase activity and show intrinsic chaperone activity. A search for p23 in protozoa, especially trypanosomatids, led us to identify two putative proteins in the Leishmania braziliensis genome that share approximately 30% identity with each other and with the human p23. To understand the presence of two p23 isoforms in trypanosomatids, we obtained the recombinant p23 proteins of L. braziliensis (named Lbp23A and Lbp23B) and performed structural and functional studies. The recombinant proteins share similar solution structures; however, temperature- and chemical-induced unfolding experiments showed that Lbp23A is more stable than Lbp23B, suggesting that they may have different functions. Lbp23B prevented the temperature-induced aggregation of malic dehydrogenase more efficiently than did Lbp23A, whereas the two proteins had equivalent efficiencies with respect to preventing the temperature-induced aggregation of luciferase. Both proteins interacted with L. braziliensis Hsp90 (LbHsp90) and inhibited its ATPase activity, although their efficiencies differed. In vivo identification studies suggested that both proteins are present in L. braziliensis cells grown under different conditions, although Lbp23B may undergo post-translation modifications. Interaction studies indicated that both Lbp23 proteins interact with LbHsp90. Taken together, our data suggest that the two protozoa p23 isoforms act similarly when regulating Hsp90 function. However, they also have some differences, indicating that the L. braziliensis Hsp90 machine has features providing an opportunity for novel forms of selective inhibition of protozoan Hsp90.
リンクFEBS J / PubMed:25369258
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDC85:
Leishmania braziliensis p23B (Leishmania braziliensis p23 isoform B, Lbp23B)
手法: SAXS/SANS

SASDCV5:
Leishmania braziliensis p23A (Uncharacterized protein, Lbp23A)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Leishmania braziliensis (ブラジルリーシュマニア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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