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-Structure paper
タイトル | Structural and kinetic bases for the metal preference of the M18 aminopeptidase from Pseudomonas aeruginosa |
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ジャーナル・号・ページ | Biochem. Biophys. Res. Commun., Vol. 447, Page 101-107, Year 2014 |
掲載日 | 2014年4月7日 (構造データの登録日) |
著者 | Nguyen, D.D. / Pandian, R. / Kim, D. / Ha, S.C. / Yoon, H.J. / Kim, K.S. / Yun, K.H. / Kim, J.H. / Kim, K.K. |
リンク | Biochem. Biophys. Res. Commun. / PubMed:24704201 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 2.3 - 2.702 Å |
構造データ | PDB-3wt4: PDB-4njq: PDB-4njr: PDB-4oid: PDB-4oiw: |
化合物 | ChemComp-ZN: ChemComp-CO3: ChemComp-HOH: ChemComp-CO: ChemComp-NHE: |
由来 |
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キーワード | HYDROLASE / aspartyl aminopeptidase / TET shape protease / dodecameric peptidase / dodecameric tetraheral shape / metallopeptidase / cobalt complex / Tetrahedral shape dodecameric structure / Metal binding / Dodecameric TET structure / Pseudomonas aeruginosa / Aspartic mutation / M18 family / Histidine mutation |