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タイトルIdentification and structural characterization of a broadly neutralizing antibody targeting a novel conserved epitope on the influenza virus H5N1 hemagglutinin.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 87, Issue 4, Page 2215-2225, Year 2013
掲載日2012年12月5日
著者Lanying Du / Lei Jin / Guangyu Zhao / Shihui Sun / Junfeng Li / Hong Yu / Ye Li / Bo-Jian Zheng / Robert C Liddington / Yusen Zhou / Shibo Jiang /
PubMed 要旨The unabated circulation of the highly pathogenic avian influenza A virus/H5N1 continues to be a serious threat to public health worldwide. Because of the high frequency of naturally occurring ...The unabated circulation of the highly pathogenic avian influenza A virus/H5N1 continues to be a serious threat to public health worldwide. Because of the high frequency of naturally occurring mutations, the emergence of H5N1 variants with high virulence has raised great concerns about the potential transmissibility of the virus in humans. Recent studies have shown that laboratory-mutated or reassortant H5N1 viruses could be efficiently transmitted among mammals, particularly ferrets, the best animal model for humans. Thus, it is critical to establish effective strategies to combat future H5N1 pandemics. In this study, we identified a broadly neutralizing monoclonal antibody (MAb), HA-7, that potently neutralized all tested strains of H5N1 covering clades 0, 1, 2.2, 2.3.4, and 2.3.2.1 and completely protected mice against lethal challenges of H5N1 viruses from clades 1 and 2.3.4. HA-7 specifically targeted the globular head of the H5N1 virus hemagglutinin (HA). Using electron microscopy technology with three-dimensional reconstruction (3D-EM), we discovered that HA-7 bound to a novel and highly conserved conformational epitope that was centered on residues 81 to 83 and 117 to 122 of HA1 (H5 numbering). We further demonstrated that HA-7 inhibited viral entry during postattachment events but not at the receptor-binding step, which is fully consistent with the 3D-EM result. Taken together, we propose that HA-7 could be humanized as an effective passive immunotherapeutic agent for antiviral stockpiling for future influenza pandemics caused by emerging unpredictable H5N1 strains. Our study also provides a sound foundation for the rational design of vaccines capable of inducing broad-spectrum immunity against H5N1.
リンクJ Virol / PubMed:23221567 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度18.0 Å
構造データ

EMDB-2074:
map of the complex of the HA7 Fab with avian flu virus hemagglutinin by negative staining EM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 18.0 Å

由来
  • Mus musculus (ハツカネズミ)
  • unidentified influenza virus (インフルエンザウイルス)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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