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タイトルThe herpes simplex virus 1 UL17 protein is the second constituent of the capsid vertex-specific component required for DNA packaging and retention.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 85, Issue 15, Page 7513-7522, Year 2011
掲載日2011年6月1日
著者Katerina Toropova / Jamie B Huffman / Fred L Homa / James F Conway /
PubMed 要旨The herpes simplex virus (HSV) UL17 and UL25 minor capsid proteins are essential for DNA packaging. They are thought to comprise a molecule arrayed in five copies around each of the capsid vertices. ...The herpes simplex virus (HSV) UL17 and UL25 minor capsid proteins are essential for DNA packaging. They are thought to comprise a molecule arrayed in five copies around each of the capsid vertices. This molecule was initially termed the "C-capsid-specific component" (CCSC) (B. L. Trus et al., Mol. Cell 26:479-489, 2007), but as we have subsequently observed this feature on reconstructions of A, B, and C capsids, we now refer to it more generally as the "capsid vertex-specific component" (CVSC) (S. K. Cockrell et al., J. Virol. 85:4875-4887, 2011). We previously confirmed that UL25 occupies the vertex-distal region of the CVSC density by visualizing a large UL25-specific tag in reconstructions calculated from cryo-electron microscopy (cryo-EM) images. We have pursued the same strategy to determine the capsid location of the UL17 protein. Recombinant viruses were generated that contained either a small tandem affinity purification (TAP) tag or the green fluorescent protein (GFP) attached to the C terminus of UL17. Purification of the TAP-tagged UL17 or a similarly TAP-tagged UL25 protein clearly demonstrated that the two proteins interact. A cryo-EM reconstruction of capsids containing the UL17-GFP protein reveals that UL17 is the second component of the CVSC and suggests that UL17 interfaces with the other CVSC component, UL25, through its C terminus. The portion of UL17 nearest the vertex appears to be poorly constrained, which may provide flexibility in interacting with tegument proteins or the DNA-packaging machinery at the portal vertex. The exposed locations of the UL17 and UL25 proteins on the HSV-1 capsid exterior suggest that they may be attractive targets for highly specific antivirals.
リンクJ Virol / PubMed:21632758 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度16.5 - 17.5 Å
構造データ

EMDB-1902:
The HSV-1 UL17 protein is the second constituent of the capsid vertex specific component (CVSC) required for DNA packaging and retention.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.5 Å

EMDB-1903:
The HSV-1 UL17 protein is the second constituent of the capsid vertex specific component (CVSC) required for DNA packaging and retention.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.5 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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