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-Structure paper
タイトル | Evolved streptavidin mutants reveal key role of loop residue in high-affinity binding. |
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ジャーナル・号・ページ | Protein Sci., Vol. 20, Page 1145-1154, Year 2011 |
掲載日 | 2011年4月1日 (構造データの登録日) |
![]() | Magalhaes, M.L. / Czekster, C.M. / Guan, R. / Malashkevich, V.N. / Almo, S.C. / Levy, M. |
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手法 | X線回折 |
解像度 | 1.404 - 2.101 Å |
構造データ | ![]() PDB-3rdm: ![]() PDB-3rdo: ![]() PDB-3rdq: ![]() PDB-3rds: ![]() PDB-3rdu: ![]() PDB-3rdx: ![]() PDB-3re5: ![]() PDB-3re6: |
化合物 | ![]() ChemComp-1PE: ![]() ChemComp-BTN: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-NI: ![]() ChemComp-SO4: ![]() ChemComp-GOL: ![]() ChemComp-DTB: ![]() ChemComp-NA: |
由来 |
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![]() | BIOTIN BINDING PROTEIN / Streptavidin variants / improved desthiobiotin binding / opened loop destabilization |