タイトル A hydrogen-bonding network formed by the B10-E7-E11 residues of a truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis is critical for stability of bound oxygen and nitric oxide detoxification. ジャーナル・号・ページ J. Biol. Inorg. Chem. , Vol. 16, Page 599-609, Year 2011掲載日 2010年10月25日 (構造データの登録日) 著者Igarashi, J. / Kobayashi, K. / Matsuoka, A. リンク J. Biol. Inorg. Chem. / PubMed:21298303手法 X線回折 解像度 1.74 - 1.93 Å 構造データ PDB-3aq5 : 構造ビューア Crystal structure of truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis, Fe(II)-O2 form手法 : X-RAY DIFFRACTION / 解像度 : 1.78 Å
PDB-3aq6 : 構造ビューア Crystal structure of truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis, Fe(III) form手法 : X-RAY DIFFRACTION / 解像度 : 1.93 Å
PDB-3aq7 : 構造ビューア Crystal structure of truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis, Y25F mutant, Fe(III) form手法 : X-RAY DIFFRACTION / 解像度 : 1.77 Å
PDB-3aq8 : 構造ビューア Crystal structure of truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis, Q46E mutant, Fe(III) form手法 : X-RAY DIFFRACTION / 解像度 : 1.83 Å
PDB-3aq9 : 構造ビューア Crystal structure of truncated hemoglobin from Tetrahymena pyriformis, Q50E mutant, Fe(III) form手法 : X-RAY DIFFRACTION / 解像度 : 1.74 Å
化合物 由来 tetrahymena pyriformis (真核生物) キーワード OXYGEN BINDING / 2/2 fold hemoglobin / nitric oxide detoxification