タイトル | Reversible Post-Translational Carboxylation Modulates the Enzymatic Activity of N-Acetyl-l-ornithine Transcarbamylase. |
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ジャーナル・号・ページ | Biochemistry, Vol. 49, Page 6887-6895, Year 2010 |
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掲載日 | 2010年3月11日 (構造データの登録日) |
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著者 | Li, Y. / Yu, X. / Ho, J. / Fushman, D. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D. |
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リンク | Biochemistry / PubMed:20695527 |
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手法 | X線回折 |
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解像度 | 1.85 - 2.2 Å |
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構造データ | PDB-3m4j: Crystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase complexed with PALAO 手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å PDB-3m4n: Crystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase K302A mutant complexed with PALAO 手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å PDB-3m5c: Crystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase K302E mutant complexed with PALAO 手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.85 Å PDB-3m5d: Crystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase K302R mutant complexed with PALAO 手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å |
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化合物 | ChemComp-PA9: N~2~-acetyl-N~5~-(phosphonoacetyl)-L-ornithine
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由来 | xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
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キーワード | TRANSFERASE / transcarbamylase / Amino-acid biosynthesis / Arginine biosynthesis |
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