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タイトルDynamics and stability in maturation of a T=4 virus.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 392, Issue 3, Page 803-812, Year 2009
掲載日2009年9月25日
著者Jinghua Tang / Kelly K Lee / Brian Bothner / Timothy S Baker / Mark Yeager / John E Johnson /
PubMed 要旨Nudaurelia capensis omega virus is a T=4, icosahedral virus with a bipartite, positive-sense RNA genome. Expression of the coat protein gene in a baculovirus system was previously shown to result in ...Nudaurelia capensis omega virus is a T=4, icosahedral virus with a bipartite, positive-sense RNA genome. Expression of the coat protein gene in a baculovirus system was previously shown to result in the formation of procapsids when purified at pH 7.6. Procapsids are round, porous particles (480 A diameter) and have T=4 quasi-symmetry. Reduction of pH from 7.6 to 5.0 resulted in virus-like particles (VLP(5.0)) that are morphologically identical with authentic virions, with an icosahedral-shaped capsid and a maximum dimension of 410 A. VLP(5.0) undergoes a maturation cleavage between residues N570 and F571, creating the covalently independent gamma peptide (residues 571-641) that remains associated with the particle. This cleavage also occurs in authentic virions, and in each case, it renders the morphological change irreversible (i.e., capsids do not expand when the pH is raised back to 7.6). However, a non-cleavable mutant, N570T, undergoes the transition reversibly (NT(7.6)<-->NT(5.0)). We used electron cryo-microscopy and three-dimensional image reconstruction to study the icosahedral structures of NT(7.6), NT(5.0), and VLP(5.0) at about 8, 6, and 6 A resolution, respectively. We employed the 2. 8-A X-ray model of the mature virus, determined at pH 7.0 (XR(7.0)), to establish (1) how and why procapsid and capsid structures differ, (2) why lowering pH drives the transition, and (3) why the non-cleaving NT(5.0) is reversible. We show that procapsid assembly minimizes the differences in quaternary interactions in the particle. The two classes of 2-fold contacts in the T=4 surface lattice are virtually identical, both mediated by similarly positioned but dynamic gamma peptides. Furthermore, quasi and icosahedral 3-fold interactions are indistinguishable. Maturation results from neutralizing the repulsive negative charge at subunit interfaces with significant differentiation of quaternary interactions (one 2-fold becomes flat, mediated by a gamma peptide, while the other is bent with the gamma peptide disordered) and dramatic stabilization of the particle. The gamma peptide at the flat contact remains dynamic when cleavage cannot occur (NT(5.0)) but becomes totally immobilized by noncovalent interactions after cleavage (VLP(5.0)).
リンクJ Mol Biol / PubMed:19627990 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度8.0 Å
構造データ

EMDB-1608:
NwV assembly and maturation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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