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タイトルInfectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 81, Issue 13, Page 6869-6878, Year 2007
掲載日2007年4月18日
著者Daniel Luque / Irene Saugar / José F Rodríguez / Nuria Verdaguer / Damiá Garriga / Carmen San Martín / Javier A Velázquez-Muriel / Benes L Trus / José L Carrascosa / José R Castón /
PubMed 要旨Infectious bursal disease virus (IBDV), a double-stranded RNA (dsRNA) virus belonging to the Birnaviridae family, is an economically important avian pathogen. The IBDV capsid is based on a single- ...Infectious bursal disease virus (IBDV), a double-stranded RNA (dsRNA) virus belonging to the Birnaviridae family, is an economically important avian pathogen. The IBDV capsid is based on a single-shelled T=13 lattice, and the only structural subunits are VP2 trimers. During capsid assembly, VP2 is synthesized as a protein precursor, called pVP2, whose 71-residue C-terminal end is proteolytically processed. The conformational flexibility of pVP2 is due to an amphipathic alpha-helix located at its C-terminal end. VP3, the other IBDV major structural protein that accomplishes numerous roles during the viral cycle, acts as a scaffolding protein required for assembly control. Here we address the molecular mechanism that defines the multimeric state of the capsid protein as hexamers or pentamers. We used a combination of three-dimensional cryo-electron microscopy maps at or close to subnanometer resolution with atomic models. Our studies suggest that the key polypeptide element, the C-terminal amphipathic alpha-helix, which acts as a transient conformational switch, is bound to the flexible VP2 C-terminal end. In addition, capsid protein oligomerization is also controlled by the progressive trimming of its C-terminal domain. The coordination of these molecular events correlates viral capsid assembly with different conformations of the amphipathic alpha-helix in the precursor capsid, as a five-alpha-helix bundle at the pentamers or an open star-like conformation at the hexamers. These results, reminiscent of the assembly pathway of positive single-stranded RNA viruses, such as nodavirus and tetravirus, add new insights into the evolutionary relationships of dsRNA viruses.
リンクJ Virol / PubMed:17442720 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.2 - 14.0 Å
構造データ

EMDB-1237:
Infectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.2 Å

EMDB-1238:
Infectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.4 Å

EMDB-1239:
Infectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.0 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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