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-Structure paper
タイトル | Structural and spectroscopic characterization of P450 BM3 mutants with unprecedented P450 heme iron ligand sets. New heme ligation states influence conformational equilibria in P450 BM3. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Vol. 282, Page 564-572, Year 2007 |
掲載日 | 2006年9月29日 (構造データの登録日) |
著者 | Girvan, H.M. / Seward, H.E. / Toogood, H.S. / Cheesman, M.R. / Leys, D. / Munro, A.W. |
リンク | J. Biol. Chem. / PubMed:17077084 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.2 - 2.4 Å |
構造データ | PDB-2ij2: PDB-2ij3: PDB-2ij4: |
化合物 | ChemComp-HEM: ChemComp-HOH: |
由来 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / Cytochrome P450 / P450BM3 / monoxygenase / heme binding protein / atomic resolution / heme ligation / histidine ligation / P450 BM3 / lysine heme ligation |