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タイトルComplexes of poliovirus serotypes with their common cellular receptor, CD155.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 77, Issue 8, Page 4827-4835, Year 2003
掲載日2003年5月5日
著者Yongning He / Steffen Mueller / Paul R Chipman / Carol M Bator / Xiaozhong Peng / Valorie D Bowman / Suchetana Mukhopadhyay / Eckard Wimmer / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
PubMed 要旨Structures of all three poliovirus (PV) serotypes (PV1, PV2, and PV3) complexed with their cellular receptor, PV receptor (PVR or CD155), were determined by cryoelectron microscopy. Both glycosylated ...Structures of all three poliovirus (PV) serotypes (PV1, PV2, and PV3) complexed with their cellular receptor, PV receptor (PVR or CD155), were determined by cryoelectron microscopy. Both glycosylated and fully deglycosylated CD155 exhibited similar binding sites and orientations in the viral canyon for all three PV serotypes, showing that all three serotypes use a common mechanism for cell entry. Difference maps between the glycosylated and deglycosylated CD155 complexes determined the sites of the carbohydrate moieties that, in turn, helped to verify the position of the receptor relative to the viral surface. The proximity of the CD155 carbohydrate site at Asn105 to the viral surface in the receptor-virus complex suggests that it might interfere with receptor docking, an observation consistent with the properties of mutant CD155. The footprints of CD155 on PV surfaces indicate that the south rim of the canyon dominates the virus-receptor interactions and may correspond to the initial CD155 binding state of the receptor-mediated viral uncoating. In contrast, the interaction of CD155 with the north rim of the canyon, especially the region immediately outside the viral hydrophobic pocket that normally binds a cellular "pocket factor," may be critical for the release of the pocket factor, decreasing the virus stability and hence initiating uncoating. The large area of the CD155 footprint on the PV surface, in comparison with other picornavirus-receptor interactions, could be a potential limitation on the viability of PV escape mutants from antibody neutralization. Many of these are likely to have lost their ability to bind CD155, resulting in there being only three PV serotypes.
リンクJ Virol / PubMed:12663789 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度15 Å
構造データ

PDB-1nn8:
CryoEM structure of poliovirus receptor bound to poliovirus
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 15.0 Å

化合物

ChemComp-MYR:
MYRISTIC ACID / ミリスチン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • human poliovirus 1 mahoney (ポリオウイルス)
キーワードVirus/Receptor / icosahedral virus / picornavirus / Virus-Receptor COMPLEX

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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