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- EMDB-76231: Cryo EM structure of glutamine synthetase from Brucella melitensis -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-76231
タイトルCryo EM structure of glutamine synthetase from Brucella melitensis
マップデータ
試料
  • 複合体: Dodecameric complex of glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase, catalytic domain
キーワードSSGCID / STRUCTURAL GENOMICS / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / glutamine synthetase / Brucella melitensis / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


biogenic amine catabolic process / biogenic amine metabolic process / glutamine synthetase / : / glutamine synthetase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase, catalytic domain
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella abortus 2308 (ウシ流産菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Lovell S / Liu L / Hammons AM / Ingham DJ / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Cryo EM structure of glutamine synthetase from Brucella melitensis
著者: Lovell S / Liu L / Hammons AM / Ingham DJ
履歴
登録2026年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_76231.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_76231.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.71 Å/pix.
x 420 pix.
= 298.2 Å		0.71 Å/pix.
x 420 pix.
= 298.2 Å		0.71 Å/pix.
x 420 pix.
= 298.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.71 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.041
最小 - 最大-0.055718534 - 0.16348219
平均 (標準偏差)0.0007135313 (±0.008340876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 298.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_76231_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_76231_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_76231_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dodecameric complex of glutamine synthetase

全体名称: Dodecameric complex of glutamine synthetase
要素
  • 複合体: Dodecameric complex of glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase, catalytic domain

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超分子 #1: Dodecameric complex of glutamine synthetase

超分子名称: Dodecameric complex of glutamine synthetase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Brucella abortus 2308 (ウシ流産菌)

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分子 #1: Glutamine synthetase, catalytic domain

分子名称: Glutamine synthetase, catalytic domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Brucella abortus 2308 (ウシ流産菌)
分子量理論値: 52.725621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHGQ LTFDELKKAV AEGRIDTVLA CIVDMQGRLI GKRFYGQFFV ESGYDETHGC NYLLADDIDM EPVPGYEAAG WDKGYGDFV MKPDLSTLRL APWLEKTAIV LCDVLDHHHD DLSHSPRAVL KKQVQRLHER GYRAYFASEL EFYIFDETYK S ARAKRWHE ...文字列:
MAHHHHHHGQ LTFDELKKAV AEGRIDTVLA CIVDMQGRLI GKRFYGQFFV ESGYDETHGC NYLLADDIDM EPVPGYEAAG WDKGYGDFV MKPDLSTLRL APWLEKTAIV LCDVLDHHHD DLSHSPRAVL KKQVQRLHER GYRAYFASEL EFYIFDETYK S ARAKRWHE METASPYVQG YVIHLTTREE PVLRAMRNHL ADAGIPVENS KGEWGPGQQE LNVRYCKALE MADRHVIMKN AM KEIAEAH GKCITFMAKY DYARAGSSSH VHNSIWSADG KEPLFFDPKA PYTMTPLMRS WVAGQIKYAT DYTYFLAPYI NSY KRFQAG TFAPTKIMWS QDNRTAGFRL CGEGTKGIRI ECRIGGADIN PYLAFAALIA AGLKGVDEKL ELDEPFVGDA YSAV RLKEI PYTLREAAAA LKGSAFLKEA FGEDVVNHYT HTAHWEQIEY DRRVTDWELY RGFERY

UniProtKB: Glutamine synthetase, catalytic domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度2.09 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 25 mM HEPES pH 7.0, 500 mM NaCl, 5% Glycerol, 2 mM DTT, 0.025% Azide
糖包埋材質: vitreous ice
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 1 sec. / 前処理 - 気圧: 0.005 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 20 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

詳細The selected images were high-pass filtered and normalized
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AF-Q2YKY7-F1
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 71284
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 5.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-11zs:
Cryo EM structure of glutamine synthetase from Brucella melitensis

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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