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- EMDB-70174: Cryo-EM structure of AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70174
タイトルCryo-EM structure of AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex
マップデータfull map
試料
  • 複合体: AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex
    • タンパク質・ペプチド: AMT7
    • タンパク質・ペプチド: mRNA m(6)A methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: Myb-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: AMTP2
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワード6mA methyltransferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / methylation / nucleus
類似検索 - 分子機能
MT-A70-like / MT-A70 / MT-A70-like family profile. / Myb-like DNA-binding domain / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein / mRNA m(6)A methyltransferase / Myb-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Song J / Shao Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2025
タイトル: Structural insight into the substrate binding of the AMT complex via an inhibitor-trapped state.
著者: Zengyu Shao / Sol Yoon / Jiuwei Lu / Pranav Athavale / Yifan Liu / Jikui Song /
要旨: N6-adenine (6mA) DNA methylation plays an important role in gene regulation and genome stability. The 6mA methylation in Tetrahymena thermophila is mainly mediated by the AMT complex, comprised of ...N6-adenine (6mA) DNA methylation plays an important role in gene regulation and genome stability. The 6mA methylation in Tetrahymena thermophila is mainly mediated by the AMT complex, comprised of the AMT1, AMT7, AMTP1, and AMTP2 subunits. To date, how this complex assembles on the DNA substrate remains elusive. Here we report the structure of the AMT complex bound to the OCR protein from bacteriophage T7, mimicking the AMT-DNA encounter complex. The AMT1-AMT7 heterodimer approaches OCR from one side, while the AMTP1 N-terminal domain, assuming a homeodomain fold, binds to OCR from the other side, resulting in a saddle-shaped architecture reminiscent of what was observed for prokaryotic 6mA writers. Mutation of the AMT1, AMT7, and AMTP1 residues on the OCR-contact points led to impaired DNA methylation activity to various extents, supporting a role for these residues in DNA binding. Furthermore, structural comparison of the AMT1-AMT7 subunits with the evolutionarily related METTL3-METTL14 and AMT1-AMT6 complexes reveals sequence conservation and divergence in the region corresponding to the OCR-binding site, shedding light on the substrate binding of the latter two complexes. Together, this study supports a model in which the AMT complex undergoes a substrate binding-induced open-to-closed conformational transition, with implications in its substrate binding and processive 6mA methylation.
履歴
登録2025年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70174.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈full map
投影像・断面図

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 200 pix.
= 271.36 Å		1.36 Å/pix.
x 200 pix.
= 271.36 Å		1.36 Å/pix.
x 200 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3568 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.145
最小 - 最大-0.87155896 - 1.6007539
平均 (標準偏差)0.0002382433 (±0.024589121)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_70174_half_map_1.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map

ファイルemd_70174_half_map_2.map
注釈half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex

全体名称: AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex
要素
  • 複合体: AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex
    • タンパク質・ペプチド: AMT7
    • タンパク質・ペプチド: mRNA m(6)A methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: Myb-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: AMTP2
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex

超分子名称: AMT1-AMT7-AMTP1-AMTP2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)

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分子 #1: AMT7

分子名称: AMT7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
分子量理論値: 52.08343 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGAPKKQEQE PIRLSTRTAS KKVDYLQLSN GKLEDFFDDL EEDNKPARNR SRSKKRGRKP LKKADSRSKT PSRVSNARGR SKSLGPRKT YPRKKNLSPD NQLSLLLKWR NDKIPLKSAS ETDNKCKVVN VKNIFKSDLS KYGANLQALF INALWKVKSR K EKEGLNIN ...文字列:
MGAPKKQEQE PIRLSTRTAS KKVDYLQLSN GKLEDFFDDL EEDNKPARNR SRSKKRGRKP LKKADSRSKT PSRVSNARGR SKSLGPRKT YPRKKNLSPD NQLSLLLKWR NDKIPLKSAS ETDNKCKVVN VKNIFKSDLS KYGANLQALF INALWKVKSR K EKEGLNIN DLSNLKIPLS LMKNGILFIW SEKEILGQIV EIMEQKGFTY IENFSIMFLG LNKCLQSINH KDEDSQNSTA ST NNTNNEA ITSDLTLKDT SKFSDQIQDN HSEDSDQARK QQTPDDITQK KNKLLKKSSV PSIQKLFEED PVQTPSVNKP IEK SIEQVT QEKKFVMNNL DILKSTDINN LFLRNNYPYF KKTRHTLLMF RRIGDKNQKL ELRHQRTSDV VFEVTDEQDP SKVD TMMKE YVYQMIETLL PKAQFIPGVD KHLKMMELFA STDNYRPGWI SVIEK

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: mRNA m(6)A methyltransferase

分子名称: mRNA m(6)A methyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: mRNA m6A methyltransferase
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
分子量理論値: 42.696059 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSKAVNKKGL RPRKSDSILD HIKNKLDQEF LEDNENGEQS DEDYDQKSLN KAKKPYKKRQ TQNGSELVIS QQKTKAKASA NNKKSAKNS QKLDEEEKIV EEEDLSPQKN GAVSEDDQQQ EASTQEDDYL DRLPKSKKGL QGLLQDIEKR ILHYKQLFFK E QNEIANGK ...文字列:
MSKAVNKKGL RPRKSDSILD HIKNKLDQEF LEDNENGEQS DEDYDQKSLN KAKKPYKKRQ TQNGSELVIS QQKTKAKASA NNKKSAKNS QKLDEEEKIV EEEDLSPQKN GAVSEDDQQQ EASTQEDDYL DRLPKSKKGL QGLLQDIEKR ILHYKQLFFK E QNEIANGK RSMVPDNSIP ICSDVTKLNF QALIDAQMRH AGKMFDVIMM DPPWQLSSSQ PSRGVAIAYD SLSDEKIQNM PI QSLQQDG FIFVWAINAK YRVTIKMIEN WGYKLVDEIT WVKKTVNGKI AKGHGFYLQH AKESCLIGVK GDVDNGRFKK NIA SDVIFS ERRGQSQKPE EIYQYINQLC PNGNYLEIFA RRNNLHDNWV SIGNEL

UniProtKB: mRNA m(6)A methyltransferase

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分子 #3: Myb-like domain-containing protein

分子名称: Myb-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
分子量理論値: 41.602758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSLKKGKFQH NQSKSLWNYT LSPGWREEEV KILKSALQLF GIGKWKKIME SGCLPGKSIG QIYMQTQRLL GQQSLGDFMG LQIDLEAVF NQNMKKQDVL RKNNCIINTG DNPTKEERKR RIEQNRKIYG LSAKQIAEIK LPKVKKHAPQ YMTLEDIENE K FTNLEILT ...文字列:
MSLKKGKFQH NQSKSLWNYT LSPGWREEEV KILKSALQLF GIGKWKKIME SGCLPGKSIG QIYMQTQRLL GQQSLGDFMG LQIDLEAVF NQNMKKQDVL RKNNCIINTG DNPTKEERKR RIEQNRKIYG LSAKQIAEIK LPKVKKHAPQ YMTLEDIENE K FTNLEILT HLYNLKAEIV RRLAEQGETI AQPSIIKSLN NLNHNLEQNQ NSNSSTETKV TLEQSGKKKY KVLAIEETEL QN GPIATNS QKKSINGKRK NNRKINSDSE GNEEDISLED IDSQESEINS EEIVEDDEED EQIEEPSKIK KRKKNPEQES EED DIEEDQ EEDELVVNEE EIFEDDDDDE DNQDSSEDDD DDED

UniProtKB: Myb-like domain-containing protein

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分子 #4: AMTP2

分子名称: AMTP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila SB210 (真核生物)
分子量理論値: 16.612893 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MKKNGKSQNQ PLDFTQYAKN MRKDLSNQDI CLEDGALNHS YFLTKKGQYW TPLNQKALQR GIELFGVGNW KEINYDEFSG KANIVELEL RTCMILGIND ITEYYGKKIS EEEQEEIKKS NIAKGKKENK LKDNIYQKLQ QMQ

UniProtKB: Transmembrane protein, putative

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分子 #5: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.55 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66922
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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