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- EMDB-65981: cryo-EM structure of E.coli ArnA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65981
タイトルcryo-EM structure of E.coli ArnA
マップデータ
試料
  • 細胞: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
    • タンパク質・ペプチド: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
キーワードBifunctional polymyxin resistance protein ArnA / ANTIBIOTIC
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronate dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / NAD+ binding ...UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronate dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / NAD+ binding / response to antibiotic / protein-containing complex / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase ...Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Liu X / Li J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government23700-52531020 中国
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2025
タイトル: Structural Basis for Targeting the Bifunctional Enzyme ArnA.
著者: Xinyu Liu / Ruochen Yang / Libang Ren / Tong Li / Yanrong Li / Zhihua Yan / Yanrong Gao / Mingqi Yang / Jiazhi Li /
要旨: Polymyxin antibiotics are often the last line of defense against multidrug-resistant Gram-negative pathogens. A key resistance mechanism involves the addition of 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (L-Ara4N) ...Polymyxin antibiotics are often the last line of defense against multidrug-resistant Gram-negative pathogens. A key resistance mechanism involves the addition of 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (L-Ara4N) to lipid A, mediated by the bifunctional enzyme ArnA. However, the evolutionary rationale and structural basis for ArnA's domain fusion, hexameric assembly, and catalytic coordination remain mechanistically unresolved. Here, we integrate evolutionary genomics, high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM), and computational protein design to provide a comprehensive mechanistic analysis of ArnA. Our evolutionary analysis reveals that the dehydrogenase (DH) and formyltransferase (TF) domains evolved independently and were selectively fused in Gammaproteobacteria, suggesting an adaptive advantage. A 2.89 Å cryo-EM structure of apo-ArnA resolves the flexible interdomain linker and reveals a DH-driven hexameric architecture essential for enzymatic activity. 3D variability analysis captures intrinsic conformational dynamics, indicating a molecular switch that may coordinate sequential catalysis and substrate channeling. Structure-based peptide inhibitors targeting the hexamerization and predicted ArnA-ArnB interaction interfaces were computationally designed, offering a novel strategy for disrupting L-Ara4N biosynthesis. These findings illuminate a previously uncharacterized structural mechanism of antimicrobial resistance and lay the groundwork for therapeutic intervention.
履歴
登録2025年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月26日-
マップ公開2025年11月26日-
更新2025年12月17日-
現状2025年12月17日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65981.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65981.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.873387 - 1.4383063
平均 (標準偏差)-0.00028823907 (±0.026688704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_65981_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65981_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA

全体名称: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
要素
  • 細胞: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
    • タンパク質・ペプチド: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA

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超分子 #1: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA

超分子名称: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)

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分子 #1: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA

分子名称: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Sequence reference for Escherichia coli BW25113 is not available at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt ID P77398.
コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
分子量理論値: 74.385773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKTVVFAYHD MGCLGIEALL AAGYEISAIF THTDNPGEKA FYGSVARLAA ERGIPVYAPD NVNHPLWVER IAQLSPDVIF SFYYRHLIY DEILQLAPAG AFNLHGSLLP KYRGRAPLNW VLVNGETETG VTLHRMVKRA DAGAIVAQLR IAIAPDDIAI T LHHKLCHA ...文字列:
MKTVVFAYHD MGCLGIEALL AAGYEISAIF THTDNPGEKA FYGSVARLAA ERGIPVYAPD NVNHPLWVER IAQLSPDVIF SFYYRHLIY DEILQLAPAG AFNLHGSLLP KYRGRAPLNW VLVNGETETG VTLHRMVKRA DAGAIVAQLR IAIAPDDIAI T LHHKLCHA ARQLLEQTLP AIKHGNILEI AQRENEATCF GRRTPDDSFL EWHKPASVLH NMVRAVADPW PGAFSYVGNQ KF TVWSSRV HPHASKAQPG SVISVAPLLI ACGDGALEIV TGQAGDGITM QGSQLAQTLG LVQGSRLNSQ PACTARRRTR VLI LGVNGF IGNHLTERLL REDHYEVYGL DIGSDAISRF LNHPHFHFVE GDISIHSEWI EYHVKKCDVV LPLVAIATPI EYTR NPLRV FELDFEENLR IIRYCVKYRK RIIFPSTSEV YGMCSDKYFD EDHSNLIVGP VNKPRWIYSV SKQLLDRVIW AYGEK EGLQ FTLFRPFNWM GPRLDNLNAA RIGSSRAITQ LILNLVEGSP IKLIDGGKQK RCFTDIRDGI EALYRIIENA GNRCDG EII NIGNPENEAS IEELGEMLLA SFEKHPLRHH FPPFAGFRVV ESSSYYGKGY QDVEHRKPSI RNAHRCLDWE PKIDMQE TI DETLDFFLRT VDLTDKPS

UniProtKB: Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6563 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 476403
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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