[日本語] English
万見
- EMDB-65250: CryoEM structure of cyclised H-pilus (D69G) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65250
タイトルCryoEM structure of cyclised H-pilus (D69G)
マップデータsharpening map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: H-Pilus (D69G)
    • タンパク質・ペプチド: Pilin
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE
キーワードpilus / conjugation / filament / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性Pilin
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Ishimoto N / Beis K
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: H pilin cyclisation and pilus biogenesis are promiscuous but electrostatic perturbations impair conjugation efficiency.
著者: Shan He / Naito Ishimoto / Joshua L C Wong / Sophia David / Julia Sanchez-Garrido / Mikhail Bogdanov / Konstantinos Beis / Gad Frankel /
要旨: During conjugation, plasmid DNA is transferred from donor to recipient bacteria via the plasmid-encoded mating pilus, formed as thin helical assemblies of polymerised pilin subunits. In the IncHI1 ...During conjugation, plasmid DNA is transferred from donor to recipient bacteria via the plasmid-encoded mating pilus, formed as thin helical assemblies of polymerised pilin subunits. In the IncHI1 R27 plasmid-encoded pilus, the TrhA pilin undergoes cyclisation (via a peptide bond between Gly1 and Asp69), essential for conjugation. Gly1 and Asp69 are exposed on the pilus surface and conserved in all TrhA pilins in the Plascad database. Substituting Asp69 with Asn, Ala, Gly, or Arg does not prevent cyclisation or pilus formation, which remains structurally indistinguishable from the wild type. Conjugation efficiency of the Asp69 substitutions across multiple recipient species correlates with side chain size, in the order Asp69Asn > Asp69Ala > Asp69Gly. However, Asp69Arg, as well as Asp69Lys and Gly1Lys substitutions abolish conjugation, likely due to the positively charged pilus surface (opposite to the wild-type negative charge) forming unfavourable electrostatic interactions with the recipient outer membrane's inner leaflet, composed solely of zwitterionic phosphatidylethanolamine (PE). Consistently, conjugation is rescued in recipients lacking PE. These findings indicate strong selective pressure to maintain Gly1 and Asp69, as efficient DNA transfer depends on precise electrostatic and steric constraints of the pilus surface.
履歴
登録2025年7月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_65250.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65250.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpening map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 305.152 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 305.152 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 305.152 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.192 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.48513094 - 0.8208953
平均 (標準偏差)0.0012126191 (±0.04575663)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 305.152 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_65250_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: map

ファイルemd_65250_additional_1.map
注釈map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_65250_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_65250_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : H-Pilus (D69G)

全体名称: H-Pilus (D69G)
要素
  • 細胞器官・細胞要素: H-Pilus (D69G)
    • タンパク質・ペプチド: Pilin
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE

-
超分子 #1: H-Pilus (D69G)

超分子名称: H-Pilus (D69G) / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
分子量理論値: 7.1 kDa/nm

-
分子 #1: Pilin

分子名称: Pilin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The last five residues of AGIPL are cleaved when H-pilus make cyclisation.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
分子量理論値: 7.543906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSDDGAFGDI WAYMSEALTG APGKIIACGM LFSVAYFGVV KPNLGLALVS ALMMLVMANG EKIISSFLGA GIPL

UniProtKB: Pilin

-
分子 #2: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE

分子名称: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: LHG
分子量理論値: 722.97 Da
Chemical component information

ChemComp-LHG:
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / リン脂質*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 12.26 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 28.96 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C5 (5回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 200984
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る