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- EMDB-54922: Cryo-EM structure of the catalytic core of human telomerase at th... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54922
タイトルCryo-EM structure of the catalytic core of human telomerase at the pre-termination state of the repeat addition cycle
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase in the initiation state
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*A)-3')
    • タンパク質・ペプチド: Adrenocortical dysplasia protein homolog
    • RNA: hTR, human telomerase RNA
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
  • リガンド: 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]methyl}phosphoryl]guanosine
キーワードtelomerase / H/ACA / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase activity / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / segmentation / siRNA transcription / urogenital system development ...telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase activity / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / segmentation / siRNA transcription / urogenital system development / positive regulation of protein localization to nucleolus / telomerase catalytic core complex / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / regulation of establishment of protein localization to telomere / telomerase activity / telomerase inhibitor activity / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / siRNA processing / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / telomere capping / telomere maintenance via recombination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase holoenzyme complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / telomerase RNA binding / embryonic limb morphogenesis / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to chromosome, telomeric region / DNA biosynthetic process / RNA-templated transcription / positive regulation of stem cell proliferation / telomeric repeat DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / mitochondrial nucleoid / replicative senescence / Telomere Extension By Telomerase / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / response to cadmium ion / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of Wnt signaling pathway / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA polymerase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / skeletal system development / mitochondrion organization / regulation of protein stability / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / intracellular protein transport / PML body / RNA-directed DNA polymerase / positive regulation of miRNA transcription / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / transcription coactivator binding / RNA-directed DNA polymerase activity / positive regulation of angiogenesis / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / nucleosome / heart development / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear speck / nuclear body / protein heterodimerization activity / RNA-directed RNA polymerase activity / protein-containing complex binding / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / : ...Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A / Histone H2B / Telomerase reverse transcriptase / Adrenocortical dysplasia protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Balch S / Franco-Echevarria E / Ghanim GE / Kretsch RC / Das R / Nguyen THD / Yu H / Sigurdur TR / Ding Y
資金援助 英国, European Union, 米国, 5件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)Young Investigator Program AwardEuropean Union
Wellcome Trust226015/Z/22/Z 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R35GM122579 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structures of nucleotide-bound human telomerase at several steps of its telomeric DNA repeat addition cycle.
著者: Sebastian Balch / Elsa Franco-Echevarría / George E Ghanim / Rachael C Kretsch / Rhiju Das / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: In most eukaryotes, the reverse transcriptase telomerase counteracts telomere shortening by processively adding telomeric DNA repeat sequences to chromosome ends. Telomerase activity depends on the ...In most eukaryotes, the reverse transcriptase telomerase counteracts telomere shortening by processively adding telomeric DNA repeat sequences to chromosome ends. Telomerase activity depends on the telomerase reverse transcriptase (TERT) and the telomerase RNA (hTR in humans). Processive telomere elongation is critical for genome stability, and defects in this mechanism are linked to cellular dysfunction and human disease. However, the structural basis for telomerase repeat addition processivity in humans has remained elusive. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human telomerase bound to telomeric DNA and an incoming nucleotide, captured at three distinct stages of its repeat addition cycle: initiation, elongation, and pre-termination. Across these states, the TERT active site maintains a conserved architecture that stabilises a short DNA-RNA duplex of constant length of four base-pairs. Beyond the active site, we identify dynamic structural features in both TERT and hTR that facilitate substrate engagement and RNA template repositioning, thereby supporting the synthesis of successive telomeric repeats. Together, these structures provide key insights into how human telomerase achieves its unique processivity to maintain telomere length and genome integrity.
履歴
登録2025年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月28日-
マップ公開2026年1月28日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54922.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54922.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.013319239 - 0.02845817
平均 (標準偏差)0.00006970757 (±0.0008880969)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 296.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54922_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_54922_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_54922_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase ...

全体名称: Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase in the initiation state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase in the initiation state
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*A)-3')
    • タンパク質・ペプチド: Adrenocortical dysplasia protein homolog
    • RNA: hTR, human telomerase RNA
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
  • リガンド: 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]methyl}phosphoryl]guanosine

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase ...

超分子名称: Cryo-EM structure of the catalytic core lobe of human telomerase in the initiation state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 311 KDa

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分子 #1: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.140584 KDa
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VRRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG KVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #2: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.074932 KDa
配列文字列:
MPDPAKSAPA PKKGSKKAVT KVQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSSNPRN LSPTKPGGSE DRQPPPSQLS AIPPFCLVLR A GIAGQV

UniProtKB: Histone H2B

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分子 #4: Adrenocortical dysplasia protein homolog

分子名称: Adrenocortical dysplasia protein homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.013086 KDa
配列文字列: MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRCL VTREALDTSD WEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ VDRFSLLPTE QPRLRVPGCN QDLDVQKKLY DCLEEHLSES T SSNAGLSL ...文字列:
MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRCL VTREALDTSD WEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ VDRFSLLPTE QPRLRVPGCN QDLDVQKKLY DCLEEHLSES T SSNAGLSL SQLLDEMRED QEHQGALVCL AESCLTLEGP CTAPPVTHWA ASRCKATGEA VYTVPSSMLC ISENDQLILS SL GPCQRTQ GPELPPPDPA LQDLSLTLIA SPPSSPSSSG TPALPGHMSS EESGTSISLL PALSLAAPDP GQRSSSQPSP AIC SAPATL TPRSPHASRT PSSPLQSCTP SLSPRSHVPS PHQALVTRPQ KPSLEFKEFV GLPCKNRPPF PRTGATRGAQ EPCS VWEPP KRHRDGSAFQ YEYEPPCTSL CARVQAVRLP PQLMAWALHF LMDAQPGSEP TPM

UniProtKB: Adrenocortical dysplasia protein homolog

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分子 #6: Telomerase reverse transcriptase

分子名称: Telomerase reverse transcriptase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.195812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDPAAFRAL VAQCLVCVPW DARPPPAAPS FRQVSCLKEL VARVLQRLC ERGAKNVLAF GFALLDGARG GPPEAFTTSV RSYLPNTVTD ALRGSGAWGL LLRRVGDDVL VHLLARCALF V LVAPSCAY ...文字列:
MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDPAAFRAL VAQCLVCVPW DARPPPAAPS FRQVSCLKEL VARVLQRLC ERGAKNVLAF GFALLDGARG GPPEAFTTSV RSYLPNTVTD ALRGSGAWGL LLRRVGDDVL VHLLARCALF V LVAPSCAY QVCGPPLYQL GAATQARPPP HASGPRRRLG CERAWNHSVR EAGVPLGLPA PGARRRGGSA SRSLPLPKRP RR GAAPEPE RTPVGQGSWA HPGRTRGPSD RGFCVVSPAR PAEEATSLEG ALSGTRHSHP SVGRQHHAGP PSTSRPPRPW DTP CPPVYA ETKHFLYSSG DKEQLRPSFL LSSLRPSLTG ARRLVETIFL GSRPWMPGTP RRLPRLPQRY WQMRPLFLEL LGNH AQCPY GVLLKTHCPL RAAVTPAAGV CAREKPQGSV AAPEEEDTDP RRLVQLLRQH SSPWQVYGFV RACLRRLVPP GLWGS RHNE RRFLRNTKKF ISLGKHAKLS LQELTWKMSV RDCAWLRRSP GVGCVPAAEH RLREEILAKF LHWLMSVYVV ELLRSF FYV TETTFQKNRL FFYRKSVWSK LQSIGIRQHL KRVQLRELSE AEVRQHREAR PALLTSRLRF IPKPDGLRPI VNMDYVV GA RTFRREKRAE RLTSRVKALF SVLNYERARR PGLLGASVLG LDDIHRAWRT FVLRVRAQDP PPELYFVKVD VTGAYDTI P QDRLTEVIAS IIKPQNTYCV RRYAVVQKAA HGHVRKAFKS HVSTLTDLQP YMRQFVAHLQ ETSPLRDAVV IEQSSSLNE ASSGLFDVFL RFMCHHAVRI RGKSYVQCQG IPQGSILSTL LCSLCYGDME NKLFAGIRRD GLLLRLVDDF LLVTPHLTHA KTFLRTLVR GVPEYGCVVN LRKTVVNFPV EDEALGGTAF VQMPAHGLFP WCGLLLDTRT LEVQSDYSSY ARTSIRASLT F NRGFKAGR NMRRKLFGVL RLKCHSLFLD LQVNSLQTVC TNIYKILLLQ AYRFHACVLQ LPFHQQVWKN PTFFLRVISD TA SLCYSIL KAKNAGMSLG AKGAAGPLPS EAVQWLCHQA FLLKLTRHRV TYVPLLGSLR TAQTQLSRKL PGTTLTALEA AAN PALPSD FKTILD

UniProtKB: Telomerase reverse transcriptase

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分子 #3: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*A)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*A)-3') / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.422684 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)

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分子 #5: hTR, human telomerase RNA

分子名称: hTR, human telomerase RNA / タイプ: rna / ID: 5 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 145.477797 KDa
配列文字列: GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ...文字列:
GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ACAAAAAAUG UCAGCUGCUG GCCCGUUCGC CCCUCCCGGG GACCUGCGGC GGGUCGCCUG CCCAGCCCCC GA ACCCCGC CUGGAGGCCG CGGUCGGCCC GGGGCUUCUC CGGAGGCACC CACUGCCACC GCGAAGAGUU GGGCUCUGUC AGC CGCGGG UCUCUCGGGG GCGAGGGCGA GGUUCAGGCC UUUCAGGCCG CAGGAAGAGG AACGGAGCGA GUCCCCGCGC GCGG CGCGA UUCCCUGAGC UGUGGGACGU GCACCCAGGA CUCGGCUCAC ACAUGC

GENBANK: GENBANK: U85256.1

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分子 #7: 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]m...

分子名称: 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]methyl}phosphoryl]guanosine
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: 1GC
分子量理論値: 505.208 Da
Chemical component information

ChemComp-1GC:
2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]methyl}phosphoryl]guanosine

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
2.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
0.05 %(C2H4O)nC14H22OIgepal CA630
1.0 %C12H22O11Trehalose
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 78.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 69180 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 45872 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細All images were processed using RELION 4.0, RELION 5.0 and CryoSPARC 4.1.2
粒子像選択選択した数: 14883068
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 95317
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7qxa


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9si0:
Cryo-EM structure of the catalytic core of human telomerase at the pre-termination state of the repeat addition cycle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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