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- EMDB-54377: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54377
タイトルHeterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+
マップデータ
試料
  • 複合体: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+
    • タンパク質・ペプチド: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb9F10
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードatp-binding cassette protein / ABC transporter / membrane protein / heterodimer / exporter / transport protein / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type oligopeptide transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein / Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Susac L / Nocker C / Tampe R
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)CRC1507/Z02 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1507/P18 ドイツ
European Research Council (ERC)789121European Union
European Research Council (ERC)101141396European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Single-molecule dynamics reveal ATP binding alone powers substrate translocation by an ABC transporter.
著者: Christoph Nocker / Matija Pečak / Tobias Nocker / Amin Fahim / Lukas Sušac / Robert Tampé /
要旨: ATP-binding cassette (ABC) transporters are molecular machines involved in diverse physiological processes, including antigen processing by TAP, a key component of adaptive immunity. TAP and its ...ATP-binding cassette (ABC) transporters are molecular machines involved in diverse physiological processes, including antigen processing by TAP, a key component of adaptive immunity. TAP and its bacterial homolog TmrAB use ATP to translocate peptides across membranes, yet the precise mechanism linking ATP binding to substrate movement remains unclear. Here, we employ a single-molecule FRET sensor to visualize single translocation events by individual ABC transporters and thereby overcome the limitations of ensemble averaging. This approach reveals that substrate transport is driven by a conformational switch from the inward- to the outward-facing state. Using a slow-turnover TmrAB variant, we demonstrate that ATP binding alone, even in the absence of Mg, is sufficient to drive a single round of peptide translocation. Cryo-EM structures of wild-type and slow-turnover TmrAB show that ATP binding induces the outward-facing conformation even without Mg. In wild-type TmrAB, this conformational transition supports a single translocation event, whereas Mg-dependent ATP hydrolysis is required to reset the transporter. These findings establish a direct mechanistic link between ATP binding and substrate translocation at single-molecule resolution and provide insight into the catalytic cycle of ABC transporters.
履歴
登録2025年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月15日-
現状2026年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54377.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54377.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å		0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å		0.95 Å/pix.
x 300 pix.
= 285. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-1.0391686 - 1.7181928
平均 (標準偏差)-0.0015513296 (±0.034900106)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 285.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_54377_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_54377_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward...

全体名称: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+
要素
  • 複合体: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+
    • タンパク質・ペプチド: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb9F10
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward...

超分子名称: Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)

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分子 #1: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein

分子名称: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 70.663805 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTEDTYSKAF DRALFARILR YVWPYRLQVV LALLFLLVVT LAAAATPLFF KWAIDLALVP TEPRPLAERF HLLLWISLGF LAVRAVHFA ATYGETYLIQ WVGQRVLFDL RSDLFAKLMR LHPGFYDRNP VGRLMTRVTS DVDAINQFIT GGLVGVIADL F TLVGLLGF ...文字列:
MTEDTYSKAF DRALFARILR YVWPYRLQVV LALLFLLVVT LAAAATPLFF KWAIDLALVP TEPRPLAERF HLLLWISLGF LAVRAVHFA ATYGETYLIQ WVGQRVLFDL RSDLFAKLMR LHPGFYDRNP VGRLMTRVTS DVDAINQFIT GGLVGVIADL F TLVGLLGF MLFLSPKLTL VVLLVAPVLL AVTTWVRLGM RSAYREMRLR LARVNAALQE NLSGVETIQL FVKEREREEK FD RLNRDLF RAWVEIIRWF ALFFPVVGFL GDFAVASLVY YGGGEVVRGA VSLGLLVAFV DYTRQLFQPL QDLSDKFNLF QGA MASAER IFGVLDTEEE LKDPEDPTPI RGFRGEVEFR DVWLAYTPKG VEPTEKDWVL KGVSFRVRPG EKVALVGATG AGKT SVVSL IARFYDPQRG CVFLDGVDVR RYRQEELRRH VGIVLQEPFL FSGTVLDNLR LFDPSVPPER VEEVARFLGA HEFIL RLPK GYQTVLGERG AGLSTGEKQL LALVRALLAS PDILLILDQA TASVDSETEK RLQEALYKAM EGRTSLIIAH RLSTIR HVD RILVFRKGRL VEEGSHEELL AKGGYYAALY RLQFQEAKLG GGGENLYFQG HHHHHHHHHH

UniProtKB: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein

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分子 #2: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein

分子名称: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 64.634457 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTGRSAAPLL RRLWPYVGRY RWRYLWAVLA GLVSIFFFVL TPYFLRLAVD AVQAGRGFGV YALAIVASAA LSGLLSYAMR RLAVVASRQ VEYDLRRDLL HHLLTLDRDF YHKHRVGDLM NRLNTDLSAV REMVGPGILM GSRLSFLVLL AFLSMYAVNA R LAFYLTLI ...文字列:
MTGRSAAPLL RRLWPYVGRY RWRYLWAVLA GLVSIFFFVL TPYFLRLAVD AVQAGRGFGV YALAIVASAA LSGLLSYAMR RLAVVASRQ VEYDLRRDLL HHLLTLDRDF YHKHRVGDLM NRLNTDLSAV REMVGPGILM GSRLSFLVLL AFLSMYAVNA R LAFYLTLI LPGIFLAMRF LLRLIDRRYR EAQEVFDRIS TLAQEAFSGI RVVKGYALER RMVAWFQDLN RLYVEKSLAL AR VEGPLHA LLGFLMGFAF LTVLWAGGAM VVRGELSVGE LVQFNAYLAQ LTWPILGLGW VMALYQRGLT SLRRLFELLD EKP AIRDED PLPLALEDLS GEVRFEGVGL KRDGRWLLRG LTLTIPEGMT LGITGRTGSG KSLLAALVPR LLDPSEGRVY VGGH EARRI PLAVLRKAVG VAPQEPFLFS ETILENIAFG LDEVDRERVE WAARLAGIHE EILAFPKGYE TVLGERGITL SGGQR QRVA LARALAKRPK ILILDDALSA VDAETEARIL QGLKTVLGKQ TTLLISHRTA ALRHADWIIV LDGGRIVEEG THESLL QAG GLYAEMDRLQ KEVEA

UniProtKB: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding and permease protein

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分子 #3: Nanobody Nb9F10

分子名称: Nanobody Nb9F10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 14.594405 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAQLQLVESG GGLVQPGDSL RLSCAVSGSA LDYNAIGWFR QAPGKEREGV ACISKITGNT AYADSVKGRF TISRDNAKNT VHLQMNSLK PEDTAVYYCA TVTAVLLPGR CVPGKYWGQG TPVTVSSHHH HHHEPEA

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 28.3 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 226815
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6rai


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9rye:
Heterodimeric ABC exporter TmrAB (EQ mutant) in ATP-bound outward-facing occluded conformation in the absence of Mg2+

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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