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- EMDB-52966: HSV-2 prefusion glycoprotein B bound by Nb1_gbHSV -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52966
タイトルHSV-2 prefusion glycoprotein B bound by Nb1_gbHSV
マップデータ
試料
  • 複合体: Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV
    • 複合体: Glycoprotein B
      • 複合体: Nb1_gbHSV
        • タンパク質・ペプチド: Nb1_gbHSV
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B
キーワードviral membrane fusion protein / glycoprotein B / Herpes simplex virus 2 / nanobody complex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 2 strain 333 (ヘルペスウイルス) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Vollmer B / Mulvaney T / Ebel H / Nentwig J / Gruenewald K
資金援助 ドイツ, 英国, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)2771, 2887 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 152/772-1|152/774-1|152/776-1 FUGG ドイツ
German Federal Ministry for Education and ResearchASPIRE ドイツ
Wellcome Trust209250/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: A nanobody specific to prefusion glycoprotein B neutralizes HSV-1 and HSV-2.
著者: Benjamin Vollmer / Henriette Ebel / Renate Rees / Julia Nentwig / Thomas Mulvaney / Jürgen Schünemann / Jens Krull / Maya Topf / Dirk Görlich / Kay Grünewald /
要旨: The nine human herpesviruses, including herpes simplex virus 1 and 2, human cytomegalovirus and Epstein-Barr virus, present a significant burden to global public health. Their envelopes contain at ...The nine human herpesviruses, including herpes simplex virus 1 and 2, human cytomegalovirus and Epstein-Barr virus, present a significant burden to global public health. Their envelopes contain at least ten different glycoproteins, which are necessary for host cell tropism, attachment and entry. The best conserved among them, glycoprotein B (gB), is essential as it performs membrane fusion by undergoing extensive rearrangements from a prefusion to postfusion conformation. At present, there are no antiviral drugs targeting gB or neutralizing antibodies directed against its prefusion form, because of the difficulty in structurally determining and using this metastable conformation. Here we show the isolation of prefusion-specific nanobodies, one of which exhibits strong neutralizing and cross-species activity. By mutational stabilization we solved the herpes simplex virus 1 gB full-length prefusion structure, which allowed the bound epitope to be determined. Our analyses show the membrane-embedded regions of gB and previously unresolved structural features, including a new fusion loop arrangement, providing insights into the initial conformational changes required for membrane fusion. Binding an epitope spanning three domains, proximal only in the prefusion state, the nanobody keeps wild-type HSV-2 gB in this conformation and enabled its native prefusion structure to be determined. This also indicates the mode of neutralization and an attractive avenue for antiviral interventions.
履歴
登録2025年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52966.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52966.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 348.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.104
最小 - 最大-0.3322687 - 0.7068631
平均 (標準偏差)-0.00048547905 (±0.013224374)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 348.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_52966_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52966_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52966_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV

全体名称: Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV
要素
  • 複合体: Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV
    • 複合体: Glycoprotein B
      • 複合体: Nb1_gbHSV
        • タンパク質・ペプチド: Nb1_gbHSV
      • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B

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超分子 #1: Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV

超分子名称: Herpes Simplex Virus 2 Glycoprotein B in complex with Nb1_gbHSV
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 2 strain 333 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #2: Glycoprotein B

超分子名称: Glycoprotein B / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: prefusion conformation
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 2 strain 333 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #3: Nb1_gbHSV

超分子名称: Nb1_gbHSV / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1 / 詳細: one nanobody bound per glycoprotein B protomer
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)

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分子 #1: Nb1_gbHSV

分子名称: Nb1_gbHSV / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 12.821279 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLVESGGG SVQPGGSLRL SCAASASGRL SMSGALGWYR QVQGKSRELV ATITDRSSTN YADSVKGRFT ISIDDAENTM YLQMNSLKP EDTGVYYCNA RWRGMNVWGK GTRVTVSSTS

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分子 #2: Envelope glycoprotein B

分子名称: Envelope glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: C-terminal HRV 3C + Strep Tag II / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 2 strain 333 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 104.648422 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRGGGLICAL VVGALVAAVA SAAPAAPAAP RASGGVAATV AANGGPASRP PPVPSPATTK ARKRKTKKPP KRPEATPPPD ANATVAAGH ATLRAHLREI KVENADAQFY VCPPPTGATV VQFEQPRRCP TRPEGQNYTE GIAVVFKENI APYKFKATMY Y KDVTVSQV ...文字列:
MRGGGLICAL VVGALVAAVA SAAPAAPAAP RASGGVAATV AANGGPASRP PPVPSPATTK ARKRKTKKPP KRPEATPPPD ANATVAAGH ATLRAHLREI KVENADAQFY VCPPPTGATV VQFEQPRRCP TRPEGQNYTE GIAVVFKENI APYKFKATMY Y KDVTVSQV WFGHRYSQFM GIFEDRAPVP FEEVIDKINA KGVCRSTAKY VRNNMETTAF HRDDHETDME LKPAKVATRT SR GWHTTDL KYNPSRVEAF HRYGTTVNCI VEEVDARSVY PYDEFVLATG DFVYMSPFYG YREGSHTEHT SYAADRFKQV DGF YARDLT TKARATSPTT RNLLTTPKFT VAWDWVPKRP AVCTMTKWQE VDEMLRAEYG GSFRFSSDAI STTFTTNLTQ YSLS RVDLG DCIGRDAREA IDRMFARKYN ATHIKVGQPQ YYLATGGFLI AYQPLLSNTL AELYVREYMR EQDRKPRNAT PAPLR EAPS ANASVERIKT TSSIEFARLQ FTYNHIQRHV NDMLGRIAVA WCELQNHELT LWNEARKLNP NAIASATVGR RVSARM LGD VMAVSTCVPV APDNVIVQNS MRVSSRPGTC YSRPLVSFRY EDQGPLIEGQ LGENNELRLT RDALEPCTVG HRRYFIF GG GYVYFEEYAY SHQLSRADVT TVSTFIDLNI TMLEDHEFVP LEVYTRHEIK DSGLLDYTEV QRRNQLHDLR FADIDTVI R ADANAAMFAG LCAFFEGMGD LGRAVGKVVM GVVGGVVSAV SGVSSFMSNP FGALAVGLLV LAGLVAAFFA FRYVLQLQR NPMKALYPLT TKELKTSDPG GVGGEGEEGA EGGGFDEAKL AEAREMIRYM ALVSAMERTE HKARKKGTSA LLSSKVTNMV LRKRNKARY SPLHNEDEAG DEDELGTLEV LFQGPGGSGS AWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEK

UniProtKB: Envelope glycoprotein B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
300.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMC6H14N4O2HClL-Arginine hydrochloride
5.0 mMH2NCOCH2CH2CH(NH2)CO2HL-Glutamine
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: grid was overlayed with 2 nm carbon
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14886 / 平均露光時間: 2.2 sec. / 平均電子線量: 43.84 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3901343
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-Initio Reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0) / 使用した粒子像数: 158509
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: ModelAngelo
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 44.04
得られたモデル

PDB-9ih8:
HSV-2 postfusion glycoprotein B

PDB-9q9s:
HSV-2 prefusion glycoprotein B bound by Nb1_gbHSV

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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