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万見
- EMDB-52208: Cryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52208
タイトルCryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
マップデータPost-processed cryo-EM map
試料
  • 複合体: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
    • タンパク質・ペプチド: Cyclin-A2
    • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase 2
    • タンパク質・ペプチド: SCAPER
キーワードKinase / cyclin / short linear motif / cdk2 / cyclin A / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / G2/M DNA replication checkpoint / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon ...cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / G2/M DNA replication checkpoint / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / Y chromosome / cyclin-dependent protein kinase activity / regulation of heterochromatin organization / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / microtubule organizing center / G0 and Early G1 / cochlea development / Telomere Extension By Telomerase / animal organ regeneration / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of protein localization to chromatin / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / regulation of mitotic cell cycle / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / peptidyl-serine phosphorylation / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to estradiol stimulus / potassium ion transport / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Meiotic recombination / G2/M transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / positive regulation of fibroblast proliferation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / transcription regulator complex / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / Ras protein signal transduction / DNA replication / chromosome, telomeric region / endosome / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者de Martin Garrido N / Ord M / Cushing VI / Greber BJ / Pryciak PM / Davey NE
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: High-throughput investigation of cyclin docking interactions reveals the complexity of motif binding determinants.
著者: Mihkel Örd / Matthew J Winters / Mythili S Subbanna / Natàlia de Martín Garrido / Victoria I Cushing / Johanna Kliche / Caroline Benz / Ylva Ivarsson / Basil J Greber / Peter M Pryciak / Norman E Davey /
要旨: Many regulatory protein-protein interactions depend on Short Linear Motifs (SLiMs). In the cell cycle, cyclin-CDKs recognize SLiMs to control substrate recruitment and phosphorylation timing. Here, ...Many regulatory protein-protein interactions depend on Short Linear Motifs (SLiMs). In the cell cycle, cyclin-CDKs recognize SLiMs to control substrate recruitment and phosphorylation timing. Here, we measure the relative binding strength of ~100,000 peptides to 11 human cyclins from five families (D, E, A, B, and F). Using a quantitative intracellular binding assay and large-scale tiled peptide screening, we identify multiple non-canonical binders unveiling a broader repertoire of cyclin docking motif types. Cryo-electron microscopy and saturation mutagenesis studies reveal distinct binding modes and sequence features governing motif recognition, binding strength, and cyclin preference. Docking motifs vary from highly selective to pan-cyclin, thereby fine-tuning the timing of CDK phosphorylation during cell cycle. Overall, these findings provide insights into the rules encoding specificity and affinity of SLiM-mediated interactions and offer a framework for understanding motif-driven protein networks across the proteome.
履歴
登録2024年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52208.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52208.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed cryo-EM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 160 pix.
= 181.6 Å		1.14 Å/pix.
x 160 pix.
= 181.6 Å		1.14 Å/pix.
x 160 pix.
= 181.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.135 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.026
最小 - 最大-0.09218343 - 0.16732381
平均 (標準偏差)0.0000055992227 (±0.0059831366)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 181.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52208_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half-map (Refine3D RELION)

ファイルemd_52208_half_map_1.map
注釈Unfiltered half-map (Refine3D RELION)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half-map (Refine3D RELION)

ファイルemd_52208_half_map_2.map
注釈Unfiltered half-map (Refine3D RELION)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide

全体名称: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
要素
  • 複合体: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
    • タンパク質・ペプチド: Cyclin-A2
    • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase 2
    • タンパク質・ペプチド: SCAPER

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超分子 #1: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide

超分子名称: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cyclin-A2

分子名称: Cyclin-A2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.595547 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLGNSAPGPA TREAGSALLA LQQTALQEDQ ENINPEKAAP VQQPRTRAAL AVLKSGNPRG LAQQQRPKTR RVAPLKDLPV NDEHVTVPP WKANSKQPAF TIHVDEAEKE AQKKPAESQK IEREDALAFN SAISLPGPRK PLVPLDYPMD GSFESPHTMD M SIVLEDEK ...文字列:
MLGNSAPGPA TREAGSALLA LQQTALQEDQ ENINPEKAAP VQQPRTRAAL AVLKSGNPRG LAQQQRPKTR RVAPLKDLPV NDEHVTVPP WKANSKQPAF TIHVDEAEKE AQKKPAESQK IEREDALAFN SAISLPGPRK PLVPLDYPMD GSFESPHTMD M SIVLEDEK PVSVNEVPDY HEDIHTYLRE MEVKCKPKVG YMKKQPDITN SMRAILVDWL VEVGEEYKLQ NETLHLAVNY ID RFLSSMS VLRGKLQLVG TAAMLLASKF EEIYPPEVAE FVYITDDTYT KKQVLRMEHL VLKVLTFDLA APTVNQFLTQ YFL HQQPAN CKVESLAMFL GELSLIDADP YLKYLPSVIA GAAFHLALYT VTGQSWPESL IRKTGYTLES LKPCLMDLHQ TYLK APQHA QQSIREKYKN SKYHGVSLLN PPETLNL

UniProtKB: Cyclin-A2

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分子 #2: Cyclin-dependent kinase 2

分子名称: Cyclin-dependent kinase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cyclin-dependent kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.863332 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MENFQKVEKI GEGTYGVVYK ARNKLTGEVV ALKKIRLDTE TEGVPSTAIR EISLLKELNH PNIVKLLDVI HTENKLYLVF EFLHQDLKK FMDASALTGI PLPLIKSYLF QLLQGLAFCH SHRVLHRDLK PQNLLINTEG AIKLADFGLA RAFGVPVRTY T HEVVTLWY ...文字列:
MENFQKVEKI GEGTYGVVYK ARNKLTGEVV ALKKIRLDTE TEGVPSTAIR EISLLKELNH PNIVKLLDVI HTENKLYLVF EFLHQDLKK FMDASALTGI PLPLIKSYLF QLLQGLAFCH SHRVLHRDLK PQNLLINTEG AIKLADFGLA RAFGVPVRTY T HEVVTLWY RAPEILLGCK YYSTAVDIWS LGCIFAEMVT RRALFPGDSE IDQLFRIFRT LGTPDEVVWP GVTSMPDYKP SF PKWARQD FSKVVPPLDE DGRSLLSQML HYDPNKRISA KAALAHPFFQ DVTKPVPHLR

UniProtKB: Cyclin-dependent kinase 2

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分子 #3: SCAPER

分子名称: SCAPER / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.368459 KDa
配列文字列:
SNARRSINFG GST

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES-NaOHHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4707 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 246696 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1), RELION (ver. 5.0 beta))
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold model of CDK2-cyclin A
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0 beta) / 使用した粒子像数: 91179
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0 beta)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0 beta)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 360000
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9hj1:
Cryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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