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- EMDB-51491: CryoEM Reconstruction of Yeast ADP-Actin Filament at 2.5 A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51491
タイトルCryoEM Reconstruction of Yeast ADP-Actin Filament at 2.5 A resolution.
マップデータSharpened CryoEM map of yeast actin
試料
  • 複合体: Polymer of actin subunits
    • タンパク質・ペプチド: Actin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードFibre / polymer / helical protein / motility / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / : / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / Swr1 complex / Ino80 complex / establishment of cell polarity ...cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / : / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / actin cortical patch / Swr1 complex / Ino80 complex / establishment of cell polarity / actin filament bundle / NuA4 histone acetyltransferase complex / protein secretion / actin filament / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endocytosis / actin cytoskeleton / chromatin remodeling / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bullough PA / Ayscough KR / Lahiri I / Tzokov SB / Stevenson SR
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM reconstruction of yeast ADP-actin filament at 2.5 Å resolution. A comparison with vertebrate F-actin.
著者: Sarah R Stevenson / Svetomir B Tzokov / Indrajit Lahiri / Kathryn R Ayscough / Per A Bullough /
要旨: The core component of the actin cytoskeleton is the globular protein G-actin, which reversibly polymerizes into filaments (F-actin). Budding yeast possesses a single actin that shares 87%-89% ...The core component of the actin cytoskeleton is the globular protein G-actin, which reversibly polymerizes into filaments (F-actin). Budding yeast possesses a single actin that shares 87%-89% sequence identity with vertebrate actin isoforms. Previous structural studies indicate very close overlap of main-chain backbones. Intriguingly, however, substitution of yeast ACT1 with vertebrate β-cytoplasmic actin severely disrupts cell function and the substitution with a skeletal muscle isoform is lethal. Here we report a 2.5 Å structure of budding yeast F-actin. Previously unresolved side-chain information allows us to highlight four main differences in the comparison of yeast and vertebrate ADP F-actins: a more open nucleotide binding pocket; a more solvent exposed C-terminus; a rearrangement of inter-subunit binding interactions in the vicinity of the D loop and changes in the hydrogen bonding network in the vicinity of histidine 73 (yeast actin) and methyl-histidine 73 (vertebrate actin).
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年3月19日-
現状2025年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51491.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51491.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened CryoEM map of yeast actin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 240.192 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 240.192 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 240.192 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.0587953 - 2.6406343
平均 (標準偏差)0.00086784014 (±0.06203419)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 240.192 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: CryoEM half map of yeast actin

ファイルemd_51491_half_map_1.map
注釈CryoEM half map of yeast actin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoEM half map of yeast actin

ファイルemd_51491_half_map_2.map
注釈CryoEM half map of yeast actin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Polymer of actin subunits

全体名称: Polymer of actin subunits
要素
  • 複合体: Polymer of actin subunits
    • タンパク質・ペプチド: Actin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Polymer of actin subunits

超分子名称: Polymer of actin subunits / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Actin

分子名称: Actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 41.735547 KDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)
配列文字列: MDSEVAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGIMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLRYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP MNPKSNREKM TQIMFETFNV PAFYVSIQAV LSLYSSGRTT GIVLDSGDGV T HVVPIYAG ...文字列:
MDSEVAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGIMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLRYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP MNPKSNREKM TQIMFETFNV PAFYVSIQAV LSLYSSGRTT GIVLDSGDGV T HVVPIYAG FSLPHAILRI DLAGRDLTDY LMKILSERGY SFSTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMQ TAAQSSSIEK SY ELPDGQV ITIGNERFRA PEALFHPSVL GLESAGIDQT TYNSIMKCDV DVRKELYGNI VMSGGTTMFP GIAERMQKEI TAL APSSMK VKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLTTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHHKCF

UniProtKB: Actin

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 350 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM KCl, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 10 mM Tris
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 27.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.76 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1368572
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9go5:
CryoEM Reconstruction of Yeast ADP-Actin Filament at 2.5 A resolution.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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