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- EMDB-50339: Cryo-EM structure of Trypanosoma cruzi glycosomal malate dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50339
タイトルCryo-EM structure of Trypanosoma cruzi glycosomal malate dehydrogenase
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: malate dehydrogenase
キーワードOxidoreductase / Tetramer / Metabolic enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular organelle lumen / (S)-malate dehydrogenase (NAD+, oxaloacetate-forming) / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / carboxylic acid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 1 / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi strain CL Brener (トリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Lipinski O / Sonani RR / Blat A / Jemiola-Rzeminska M / Patel SN / Sood T / Dubin G
資金援助 ポーランド, 3件
OrganizationGrant number国
Polish National Science Centre2017/26/M/NZ1/00797 ポーランド
Foundation for Polish ScienceTEAM TECH CORE FACILITY/2017-4/6 ポーランド
Polish National Science Centre2020/39/B/NZ1/01551 ポーランド
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structure of Trypanosoma peroxisomal import complex unveils conformational heterogeneity.
著者: Ravi R Sonani / Artur Blat / Malgorzata Jemiola-Rzeminska / Oskar Lipinski / Stuti N Patel / Tabassum Sood / Grzegorz Dubin /
要旨: Peroxisomes are membrane enclosed organelles hosting diverse metabolic processes in eukaryotic cells. Having no protein synthetic abilities, peroxisomes import all required enzymes from the cytosol ...Peroxisomes are membrane enclosed organelles hosting diverse metabolic processes in eukaryotic cells. Having no protein synthetic abilities, peroxisomes import all required enzymes from the cytosol through a peroxin (Pex) import system. Peroxisome targeting sequence 1 (PTS1)-tagged cargo is recognized by cytosolic receptor, Pex5. The cargo-Pex5 complex docks at the peroxisomal membrane translocon, composed of Pex14 and Pex13, facilitating translocation into the peroxisomal lumen. Despite its significance, the structural basis of the process is only partially understood. Here, we characterize the cargo-Pex5-Pex14 ternary complex from Trypanosoma cruzi. Cryo-electron microscopy maps enabled model building for Pex5 (residues 327-462 and 487-653) bound to malate dehydrogenase (MDH; residues 1-323) cargo tetramer and Pex14 (residues 21-85). The model provides insight into conformational heterogeneity and identifies secondary interfaces. Specifically, we observe that orientations of Pex5 relative to MDH span a 17° angle. Additionally, PTS1- and Wxxx(F/Y)-independent contact surfaces are observed at MDH-Pex5 and Pex5-Pex14 interfaces, respectively. Mutational analysis indicates that the non-PTS1 MDH-Pex5 interface does not significantly contribute to the affinity, but limits the conformational heterogeneity of MDH-Pex5 interface. The Pex5-Pex14 interface constitutes an extended binding site of Pex14 over Pex5. We discuss the implications of these findings for understanding peroxisomal import mechanism.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of Trypanosoma peroxisomal import complex unveils conformational dynamics
著者: Sonani RR / Blat A / Jemiola-Rzeminska M / Lipinski O / Patel SN / Sood T / Dubin G
履歴
登録2024年5月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50339.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50339.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 220 pix.
= 189.2 Å		0.86 Å/pix.
x 220 pix.
= 189.2 Å		0.86 Å/pix.
x 220 pix.
= 189.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.117
最小 - 最大-0.49765375 - 0.8334843
平均 (標準偏差)0.001599747 (±0.032842737)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 189.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50339_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50339_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase

全体名称: Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase
要素
  • 複合体: Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: malate dehydrogenase

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超分子 #1: Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase

超分子名称: Tetrameric complex of glycosomal malate dehydrogenase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Trypanosoma cruzi strain CL Brener (トリパノソーマ)
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: malate dehydrogenase

分子名称: malate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: (S)-malate dehydrogenase (NAD+, oxaloacetate-forming)
由来(天然)生物種: Trypanosoma cruzi strain CL Brener (トリパノソーマ)
分子量理論値: 35.13798 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHMV NVAVIGAAGG IGQSLSLLLL RELPFGSTLS LYDVVGAPGV AADLSHIDRA GITVKHAAGK LPPVPRDPAL TELAEGVDV FVIVAGVPRK PGMTRDDLFN VNAGIVMDLV LTCASVSPNA CFCIVTNPVN STTPIAAQTL RKIGVYNKNK L LGVSLLDG ...文字列:
MAHHHHHHMV NVAVIGAAGG IGQSLSLLLL RELPFGSTLS LYDVVGAPGV AADLSHIDRA GITVKHAAGK LPPVPRDPAL TELAEGVDV FVIVAGVPRK PGMTRDDLFN VNAGIVMDLV LTCASVSPNA CFCIVTNPVN STTPIAAQTL RKIGVYNKNK L LGVSLLDG LRATRFINNA RHPLVVPYVP VVGGHSDVTI VPLYSQIPGP LPDESTLKEI RKRVQVAGTE VVKAKAGRGS AT LSMAEAG ARFTMHVVKA LMGLDTPMVY AYVDTDGEHE CPFLAMPVVL GKNGIERRLP IGPITTVEKE MLEEAVGVVK KNI AKGETF ARSKL

UniProtKB: malate dehydrogenase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 42.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7qoz

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 312103
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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